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Yorodumi- PDB-2gxg: Crystal structure of EmrR homolog from hyperthermophilic archaea ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2gxg | ||||||
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Title | Crystal structure of EmrR homolog from hyperthermophilic archaea Sulfolobus tokodaii strain7 | ||||||
Components | 146aa long hypothetical transcriptional regulator | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / Winged Helix | ||||||
Function / homology | Function and homology information response to stress / DNA-binding transcription factor activity / DNA binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Sulfolobus tokodaii (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.45 Å | ||||||
Authors | Miyazono, K. / Tsujimura, M. / Kawarabayasi, Y. / Tanokura, M. | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal structure of archaeal homolog of multi drug resistance repressor protein, EmrR, from hyperthermophilic archaea Sulfolobus tokodaii strain7 Authors: Miyazono, K. / Tsujimura, M. / Kawarabayasi, Y. / Tanokura, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2gxg.cif.gz | 43.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2gxg.ent.gz | 29.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2gxg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2gxg_validation.pdf.gz | 418.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2gxg_full_validation.pdf.gz | 419.7 KB | Display | |
Data in XML | 2gxg_validation.xml.gz | 8.4 KB | Display | |
Data in CIF | 2gxg_validation.cif.gz | 11.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gx/2gxg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gx/2gxg | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | The second part of the biological assembly is generated by the the operations: 1-y,1-x,0.5-z |
-Components
#1: Protein | Mass: 16879.564 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Sulfolobus tokodaii (archaea) / Strain: strain7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q96ZY1 |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.21 Å3/Da / Density % sol: 44.26 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9 Details: 21% PEG 2000 monomethyl ethyl, 0.1M Tris-HCl, pH 9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-5A / Wavelength: 1.0000, 0.9841, 0.9794, 0.9792 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: May 29, 2004 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | D res high: 2 Å / D res low: 25 Å / % possible obs: 99.7
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Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 1.45→20 Å / Num. obs: 27739 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 2.342 / Net I/σ(I): 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: MAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing set |
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Phasing MAD | D res high: 2 Å / D res low: 20 Å / FOM : 0.6 / Reflection: 10760 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set |
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Phasing MAD set site |
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Phasing MAD shell |
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Phasing dm | FOM : 0.77 / FOM acentric: 0.79 / FOM centric: 0.68 / Reflection: 10762 / Reflection acentric: 8492 / Reflection centric: 2270 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.45→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 1.237 / SU ML: 0.049 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.08 / ESU R Free: 0.077 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 19.653 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.45→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20 /
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