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- PDB-2gtt: Crystal structure of the rabies virus nucleoprotein-RNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gtt
タイトルCrystal structure of the rabies virus nucleoprotein-RNA complex
要素
  • (RNA (99-MER)) x 2
  • Nucleoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN / PROTEIN-RNA COMPLEX / RABIES VIRUS / NUCLEOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


helical viral capsid / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / ribonucleoprotein complex / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Rhabdovirus nucleoprotein-like / Nucleoprotein / Rhabdovirus nucleoprotein-like fold / Rhabdovirus nucleocapsid protein like domain / Rhabdovirus nucleocapsid / Rhabdovirus nucleocapsid, N-terminal / Rhabdovirus nucleocapsid, C-terminal / Rhabdovirus nucleoprotein-like / Rhabdovirus nucleocapsid protein / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / RNA / RNA (> 10) / Nucleoprotein / Nucleoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Lyssavirus rabies (ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.49 Å
データ登録者Albertini, A.A.V. / Wernimont, A.K. / Muziol, T. / Ravelli, R.B.G. / Weissenhorn, W. / Ruigrok, R.W.H.
引用ジャーナル: Science / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure of the Rabies Virus Nucleoprotein-RNA Complex
著者: Albertini, A.A.V. / Wernimont, A.K. / Muziol, T. / Ravelli, R.B.G. / Clapier, C.R. / Schoehn, G. / Weissenhorn, W. / Ruigrok, R.W.H.
履歴
登録2006年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 2.02023年10月18日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / cell / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn / diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_restr_ncs / refine_ls_shell / reflns / software / struct / struct_asym / struct_biol / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_ncs_dom / struct_ncs_dom_lim / struct_ncs_ens / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / symmetry
Item: _cell.volume / _chem_comp.formula ..._cell.volume / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation.wavelength_id / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_poly.type / _entity_poly_seq.entity_id / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_poly_seq.num / _entity_src_gen.entity_id / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_contact_author.fax / _pdbx_contact_author.id / _pdbx_contact_author.identifier_ORCID / _pdbx_contact_author.name_salutation / _pdbx_contact_author.phone / _pdbx_database_status.SG_entry / _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][2] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_TLS_residual_ADP_flag / _refine.pdbx_diffrn_id / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii / _refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _software.name / _software.version / _struct.pdbx_CASP_flag / _struct_ncs_dom.details / _struct_ncs_dom.id / _struct_ncs_dom.pdbx_ens_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.dom_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.pdbx_ens_id / _struct_ncs_dom_lim.pdbx_refine_code / _struct_ncs_ens.id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.entity_id / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _symmetry.space_group_name_Hall
解説: Polymer backbone linkage
詳細: Residues 35 to 103 and 189 to 200 were out of register
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
Remark 300BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF ...BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 24CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S).ADDITIONALLY THE BIOLOGICAL ASSEMBLY COULD ALSO BE CONSIDERED TO BE A SINGLE MONOMER IN COMPLEX WITH 9 NUCLEOTIDES (LIKE CHAIN G AND THE NUCLEIC ACIDS INTERACTING WITH IT).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoprotein
B: Nucleoprotein
C: Nucleoprotein
D: Nucleoprotein
E: Nucleoprotein
F: Nucleoprotein
G: Nucleoprotein
H: Nucleoprotein
I: Nucleoprotein
J: Nucleoprotein
K: Nucleoprotein
L: Nucleoprotein
M: Nucleoprotein
N: Nucleoprotein
O: Nucleoprotein
P: Nucleoprotein
Q: Nucleoprotein
R: Nucleoprotein
S: Nucleoprotein
T: Nucleoprotein
U: Nucleoprotein
V: Nucleoprotein
W: RNA (99-MER)
X: RNA (99-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,176,43626
ポリマ－1,176,24624
非ポリマー1902
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)270.430, 281.000, 236.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1(chain "B" and resid 6 through 448)
d_3ens_1chain "C"
d_4ens_1chain "D"
d_5ens_1chain "E"
d_6ens_1chain "F"
d_7ens_1chain "G"
d_8ens_1chain "H"
d_9ens_1chain "I"
d_10ens_1chain "J"
d_11ens_1(chain "K" and resid 6 through 448)
d_12ens_1(chain "L" and resid 6 through 448)
d_13ens_1(chain "M" and resid 6 through 448)
d_14ens_1chain "N"
d_15ens_1(chain "O" and resid 6 through 448)
d_16ens_1(chain "P" and resid 6 through 448)
d_17ens_1chain "Q"
d_18ens_1chain "R"
d_19ens_1chain "S"
d_20ens_1chain "T"
d_21ens_1chain "U"
d_22ens_1(chain "V" and resid 6 through 448)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ILESERA1 - 418
d_21ens_1ILESERB2 - 419
d_31ens_1ILESERC1 - 418
d_41ens_1ILESERD1 - 418
d_51ens_1ILESERE1 - 418
d_61ens_1ILESERF1 - 418
d_71ens_1ILESERG1 - 418
d_81ens_1ILESERH1 - 418
d_91ens_1ILESERI1 - 418
d_101ens_1ILESERJ1 - 418
d_111ens_1ILESERK3 - 420
d_121ens_1ILESERL2 - 419
d_131ens_1ILESERM3 - 420
d_141ens_1ILESERN1 - 418
d_151ens_1ILESERO2 - 419
d_161ens_1ILESERP3 - 420
d_171ens_1ILESERQ1 - 418
d_181ens_1ILESERR1 - 418
d_191ens_1ILESERS1 - 418
d_201ens_1ILESERT1 - 418
d_211ens_1ILESERU1 - 418
d_221ens_1ILESERV2 - 419

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要素

#1: タンパク質 ...
Nucleoprotein / Nucleocapsid protein


分子量: 50641.289 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lyssavirus rabies (ウイルス)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): HF / 参照: UniProt: A8VR20
#2: RNA鎖 RNA (99-MER)


分子量: 31153.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: RNA鎖 RNA (99-MER)


分子量: 30984.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P0DOF3*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 60% TACSIMATE, 10% L-CYSTEIN, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
160% TACSIMATE11
210% L-CYSTEIN11
3water11
460% TACSIMATE12

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21001N
31001N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID14-410.9394
シンクロトロンESRF ID14-420.9794
シンクロトロンESRF ID14-431.0372
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 4r1CCD2005年3月25日
ADSC QUANTUM 4r2CCD2005年7月10日
ADSC QUANTUM 4r3CCD2005年8月29日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1silicon 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2silicon 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
3silicon 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray5
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.93941
20.97941
31.03721
51
反射解像度: 3.49→25 Å / Num. all: 222605 / Num. obs: 226155 / % possible obs: 99.9 % / Biso Wilson estimate: 103.61 Å2 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 12.15
反射 シェル解像度: 3.49→3.63 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.36 / Rsym value: 0.457 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
ProDCデータ収集
XDSデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.49→49.75 Å / SU ML: 0.4048 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.7461
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2552 11055 4.88 %RANDOM
Rwork0.2237 215443 --
obs0.2253 226498 99.23 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 103.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.49→49.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数73171 4103 10 0 77284
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012879511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3464108344
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075711997
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011613191
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.545412454
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.03713343265
ens_1d_3AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.39191104661
ens_1d_4AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.39793975962
ens_1d_5AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.28656426339
ens_1d_6AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.21525619101
ens_1d_7AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.27465287969
ens_1d_8AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.49754258061
ens_1d_9AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.12927288833
ens_1d_10AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.15027308195
ens_1d_11AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.4290615434
ens_1d_12AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.12496771739
ens_1d_13AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.57902576876
ens_1d_14AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.950556727271
ens_1d_15AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.1792334758
ens_1d_16AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.08377693245
ens_1d_17AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.41981700661
ens_1d_18AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.1954308707
ens_1d_19AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.43441438373
ens_1d_20AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.26886127925
ens_1d_21AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.53334912821
ens_1d_22AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.18078348888
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.49-3.5300.3296042X-RAY DIFFRACTION80.39
3.53-3.5700.30457557X-RAY DIFFRACTION99.97
3.57-3.6100.29217492X-RAY DIFFRACTION100
3.61-3.660.323712440.29266311X-RAY DIFFRACTION99.96
3.66-3.710.32182220.28527368X-RAY DIFFRACTION99.99
3.71-3.7600.27497536X-RAY DIFFRACTION100
3.76-3.8100.25977527X-RAY DIFFRACTION99.84
3.81-3.870.287413560.25556210X-RAY DIFFRACTION99.91
3.87-3.9300.24287498X-RAY DIFFRACTION99.99
3.93-3.9900.24427596X-RAY DIFFRACTION99.95
3.99-4.060.2812410.25396287X-RAY DIFFRACTION99.99
4.06-4.1400.24647578X-RAY DIFFRACTION100
4.14-4.2200.23957561X-RAY DIFFRACTION99.99
4.22-4.30.287811250.24856454X-RAY DIFFRACTION100
4.3-4.400.23717561X-RAY DIFFRACTION99.95
4.4-4.500.23157562X-RAY DIFFRACTION100
4.5-4.610.26069750.22286631X-RAY DIFFRACTION99.99
4.61-4.7400.22387578X-RAY DIFFRACTION99.99
4.74-4.880.27778440.22836746X-RAY DIFFRACTION99.93
4.88-5.0300.2197609X-RAY DIFFRACTION100
5.03-5.210.27237820.22526810X-RAY DIFFRACTION100
5.21-5.4200.21737627X-RAY DIFFRACTION99.97
5.42-5.670.2546400.21396955X-RAY DIFFRACTION99.99
5.67-5.9700.22327628X-RAY DIFFRACTION99.99
5.97-6.340.26325480.21467125X-RAY DIFFRACTION99.97
6.34-6.830.25124690.20917180X-RAY DIFFRACTION99.97
6.83-7.510.22423970.1897304X-RAY DIFFRACTION99.92
7.51-8.590.18233440.1617360X-RAY DIFFRACTION99.83
8.59-10.810.18134890.15797286X-RAY DIFFRACTION99.71
10.81-49.750.23743790.23117464X-RAY DIFFRACTION97.6
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 202.620831295 Å / Origin y: 190.11480652 Å / Origin z: 59.4626671576 Å
111213212223313233
T0.846386352269 Å2-0.0187468718448 Å20.0213609611108 Å2-0.761484664636 Å2-0.00807108645615 Å2--0.667045037956 Å2
L0.0509553720839 °2-0.0068919853765 °20.0212251483112 °2-0.0748887927249 °2-0.0767334950694 °2--0.160741692111 °2
S-0.014181492141 Å °-0.0422436101718 Å °-0.0386472205158 Å °0.0607978135913 Å °0.00123730028194 Å °0.0139711461895 Å °0.071666529637 Å °-0.041834922266 Å °0.0114970655449 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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