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万見
- PDB-2grr: Crystal Structure of human RanGAP1-Ubc9-D127S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2grr
タイトルCrystal Structure of human RanGAP1-Ubc9-D127S
要素
  • Ran GTPase-activating protein 1
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I
キーワードLIGASE / ubiquitin / conjugation / small ubiquitin like modifer / smt3
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vasopressin / positive regulation of SUMO transferase activity / SUMO conjugating enzyme activity / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / transferase complex / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) ...cellular response to vasopressin / positive regulation of SUMO transferase activity / SUMO conjugating enzyme activity / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / transferase complex / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / nuclear pore cytoplasmic filaments / small protein activating enzyme binding / synaptonemal complex / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / activation of GTPase activity / negative regulation of protein export from nucleus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / aggresome / Maturation of nucleoprotein / nucleocytoplasmic transport / transcription factor binding / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / response to axon injury / nuclear pore / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / axon cytoplasm / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Meiotic synapsis / GTPase activator activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / transcription coregulator binding / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / SUMOylation of intracellular receptors / protein modification process / PKR-mediated signaling / PML body / mitotic spindle / kinetochore / small GTPase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / Separation of Sister Chromatids / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nuclear envelope / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear membrane / positive regulation of cell migration / cadherin binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / signal transduction / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / : / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme ...Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / : / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Roll / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ran GTPase-activating protein 1 / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Yunus, A.A. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Lysine activation and functional analysis of E2-mediated conjugation in the SUMO pathway.
著者: Yunus, A.A. / Lima, C.D.
履歴
登録2006年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I
B: Ran GTPase-activating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7442
ポリマ－36,7442
非ポリマー00
水7,981443
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.150, 44.675, 61.013
Angle α, β, γ (deg.)72.610, 71.720, 75.350
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / Ubiquitin carrier protein I / SUMO-1-protein ligase / SUMO-1- ...Ubiquitin-protein ligase I / Ubiquitin carrier protein I / SUMO-1-protein ligase / SUMO-1-conjugating enzyme / Ubiquitin carrier protein 9 / p18


分子量: 18285.082 Da / 分子数: 1 / 変異: D127S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2I, UBC9, UBCE9 / プラスミド: PET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 CODON PLUS RIL / 参照: UniProt: P63279, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Ran GTPase-activating protein 1


分子量: 18459.348 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-terminal domain (RESIDUES 419-587) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RANGAP1 / プラスミド: PSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 CODON PLUS RIL / 参照: UniProt: P46060
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 443 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 1M lithium sulfate, 0.5M ammonium sulfate, 50mM sodium citrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 86191 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Χ2: 0.542 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Num. unique all: 8402 / Χ2: 0.254 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCデータ収集
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→26.48 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / FOM work R set: 0.859 / Data cutoff high absF: 470500.375 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 4268 5.1 %RANDOM
Rwork0.201 ---
all-90955 --
obs-84133 92.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.542 Å2 / ksol: 0.457 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.66 Å2-0.84 Å2-1.59 Å2
2--0.36 Å21.27 Å2
3----1.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→26.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2470 0 0 443 2913
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.111.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.132.5
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 374 4.9 %
Rwork0.264 7310 -
obs-7684 84.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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