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- PDB-2ge5: EcoRV Restriction Endonuclease C-terminal deletion mutant/GATATC/Ca2+ -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2ge5 | ||||||
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Title | EcoRV Restriction Endonuclease C-terminal deletion mutant/GATATC/Ca2+ | ||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE/DNA / Protein-DNA complex / HYDROLASE-DNA COMPLEX | ||||||
Function / homology | ![]() type II site-specific deoxyribonuclease / type II site-specific deoxyribonuclease activity / DNA restriction-modification system / DNA binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hiller, D.A. / Perona, J.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Positively Charged C-Terminal Subdomains of EcoRV Endonuclease: Contributions to DNA Binding, Bending, and Cleavage. Authors: Hiller, D.A. / Perona, J.J. #1: ![]() Title: The crystal structure of EcoRV endonuclease and of its complexes with cognate and non-cognate DNA fragments Authors: Winkler, F.K. / Banner, D.W. / Oefner, C. / Tsernoglou, D. / Brown, R.S. / Heathman, S.P. / Bryan, R.K. / Martin, P.D. / Petratos, K. / Wilson, K.S. #2: ![]() Title: Crystallographic snapshots along a protein-induced DNA-bending pathway Authors: Horton, N.C. / Perona, J.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 116.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 85 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 452.2 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 467.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 19.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 26.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1eopS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: DNA chain | Mass: 3356.235 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically #2: Protein | Mass: 25338.566 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: residues 1-219 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P04390, type II site-specific deoxyribonuclease #3: Chemical | ChemComp-CA / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.53 Å3/Da / Density % sol: 51.32 % | ||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 250 mM NaCl, 8-12% PEG 4k, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K | ||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 297 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Date: Apr 9, 2005 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97976 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→46.677 Å / Num. obs: 16007 / % possible obs: 65.9 % / Redundancy: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 8.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing MR | Method rotation: fast direct |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: pdb entry 1EOP Resolution: 2.4→50 Å / FOM work R set: 0.798 / σ(F): 0
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Solvent computation | Bsol: 38.025 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 49.368 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50
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Xplor file |
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