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- PDB-2gd1: COENZYME-INDUCED CONFORMATIONAL CHANGES IN GLYCERALDEHYDE-3-PHOSP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gd1
タイトルCOENZYME-INDUCED CONFORMATIONAL CHANGES IN GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE FROM BACILLUS STEAROTHERMOPHILLUS
要素APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE(ALDEHYDE(D)-NAD(A))
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Skarzynski, T. / Wonacott, A.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Coenzyme-induced conformational changes in glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus.
著者: Skarzynski, T. / Wonacott, A.J.
#1: ジャーナル: Gene / 年: 1989
タイトル: Nucleotide Sequence Determination of the DNA Region Coding for Bacillus Stearothermophilus Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase and of the Flanking DNA Regions Required for its ...タイトル: Nucleotide Sequence Determination of the DNA Region Coding for Bacillus Stearothermophilus Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase and of the Flanking DNA Regions Required for its Expression in Escherichia Coli
著者: Branlant, C. / Oster, T. / Branlant, G.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of Holo-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase from Bacillus Stearothermophilus at 1.8 Angstroms Resolution
著者: Skarzynski, T. / Moody, P.C.E. / Wonacott, A.J.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1984
タイトル: Structural Evidence for Ligand-Induced Sequential Conformational Changes in Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Leslie, A.G.W. / Wonacott, A.J.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983
タイトル: Coenzyme Binding in Crystals of Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Leslie, A.G.W. / Wonacott, A.J.
#5: ジャーナル: Philos.Trans.R.Soc.London,Ser.B / 年: 1981
タイトル: Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Dalziel, K. / Mcferran, N.V. / Wonacott, A.J.
#6: ジャーナル: Proc.FEBS Meet. / 年: 1978
タイトル: Enzymes from Thermophilic Bacteria
著者: Walker, J.E.
#7: ジャーナル: Nature / 年: 1977
タイトル: Sequence and Structure of D-Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenase from Bacillus Stearothermophilus
著者: Biesecker, G. / Harris, J.I. / Thierry, J.C. / Walker, J.E. / Wonacott, A.J.
#8: ジャーナル: Biochem.Soc.Trans. / 年: 1977
タイトル: Coenzyme Binding and Co-Operativity in D-Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Biesecker, G. / Wonacott, A.J.
#9: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1971
タイトル: Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase from Bacillus Stearothermophilus
著者: Suzuki, K. / Harris, J.I.
履歴
登録1989年6月29日処理サイト: BNL
改定 1.01989年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
P: APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
Q: APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
R: APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,73312
ポリマ－143,9644
非ポリマー7698
水9,080504
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17110 Å2
ΔGint-216 kcal/mol
Surface area44530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.800, 129.200, 83.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.33306, -0.05375, 0.94137), (-0.05375, -0.99567, -0.07587), (0.94137, -0.07587, 0.32871)-13.05, 29.27, 10.92
2given(-0.99999, -0.00386, 0.00023), (-0.00385, 0.99317, 0.11654), (-0.00023, 0.11654, -0.99318)-11.38, -0.69, 11.46
3given(0.33305, 0.05761, -0.94114), (0.05761, -0.99751, -0.04067), (-0.94114, -0.04067, -0.33555)1.56, 29.7, 4.02
詳細THE TRANSFORMATION PROVIDED ON THE *MTRIX 1* RECORDS BELOW YIELDS APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *P* WHEN APPLIED TO CHAIN *O*. THE TRANSFORMATION PROVIDED ON THE *MTRIX 2* RECORDS BELOW YIELDS APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *Q* WHEN APPLIED TO CHAIN *O*. THE TRANSFORMATION PROVIDED ON THE *MTRIX 3* RECORDS BELOW YIELDS APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *R* WHEN APPLIED TO CHAIN *O*.

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要素

#1: タンパク質
APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE


分子量: 35991.047 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
細胞株: 293
参照: UniProt: P00362, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE NUMBERING SCHEME USED IN THIS ENTRY MAXIMIZES THE HOMOLOGY BETWEEN SEQUENCES OF GAPDH FROM ...THE NUMBERING SCHEME USED IN THIS ENTRY MAXIMIZES THE HOMOLOGY BETWEEN SEQUENCES OF GAPDH FROM VARIOUS SOURCES. THE AMINO ACID SEQUENCE USED IS BASED ON THE GENE SEQUENCE (SEE REFERENCE 1 ABOVE) AND CONTAINS 20 DIFFERENCES FROM THE SEQUENCE GIVEN IN REFERENCE 7 ABOVE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.76 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.6 / 手法: microdialysis / 詳細: referred to FEBS Lett.13.217-220
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.33 Mammonium sulfate12
210 mMTris-HCl12
32 mMEDTA12
55 mg/mlprotein11
62.5 Mammonium sulfate11
4DTT12

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 55743 / % possible obs: 95.4 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Num. measured all: 183964

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化最高解像度: 2.5 Å /
Rfactor反射数
obs0.177 53315
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10100 0 40 504 10644
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0410.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0550.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.881
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.022
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.62
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.63
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.170.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.190.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.260.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor23.720
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最低解像度: 7 Å / Rfactor obs: 0.177 / 最高解像度: 2.5 Å / Num. reflection all: 53315
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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