[日本語] English
万見
- PDB-2g3r: Crystal Structure of 53BP1 tandem tudor domains at 1.2 A resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g3r
タイトルCrystal Structure of 53BP1 tandem tudor domains at 1.2 A resolution
要素Tumor suppressor p53-binding protein 1
キーワードCELL CYCLE/TRANSCRIPTION / TANDEM TUDOR DOMAINS / CELL CYCLE-TRANSCRIPTION COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / methylated histone binding / histone reader activity / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator activity / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Lee, J. / Botuyan, M.V. / Thompson, J.R. / Mer, G.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for the Methylation State-Specific Recognition of Histone H4-K20 by 53BP1 and Crb2 in DNA Repair.
著者: Botuyan, M.V. / Lee, J. / Ward, I.M. / Kim, J.E. / Thompson, J.R. / Chen, J. / Mer, G.
履歴
登録2006年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tumor suppressor p53-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0412
ポリマ－13,9451
非ポリマー961
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Tumor suppressor p53-binding protein 1
ヘテロ分子

A: Tumor suppressor p53-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0824
ポリマ－27,8902
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area1570 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area12920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.895, 77.834, 36.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-116-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tumor suppressor p53-binding protein 1 / p53-binding protein 1 / 53BP1


分子量: 13944.780 Da / 分子数: 1
断片: Tandem tutor domains, residues 1484-1603 (SWS-Q12888)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / プラスミド: pTEV / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12888
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2% PEG 400, 0.1MHEPES/Na, 2M ammonium sulfate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→26.8 Å / Num. obs: 32860

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1XNI

1xni


解像度: 1.25→26.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 1.756 / SU ML: 0.039 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.057 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24146 1712 5 %RANDOM
Rwork0.19412 ---
obs0.1964 32860 93.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.886 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å20 Å2-0.15 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→26.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数951 0 5 170 1126
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221227
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7361.9871677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.775165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.34623.3959
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.16715231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4221511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2170
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02980
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2590.2569
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.2839
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2560.2174
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2310.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3230.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1151.5747
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.84221204
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8773537
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0964.5472
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.278 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 80 -
Rwork0.369 1608 -
obs--61.92 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.591 Å / Origin y: 0.719 Å / Origin z: 11.629 Å
111213212223313233
T-0.046 Å20.0059 Å20.0061 Å2--0.0023 Å20.0004 Å2---0.0258 Å2
L1.2207 °20.4828 °20.5216 °2-1.5968 °20.3283 °2--1.2624 °2
S0.0167 Å °-0.0563 Å °-0.0657 Å °0.0275 Å °-0.001 Å °0.0588 Å °0.0993 Å °-0.0381 Å °-0.0157 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る