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万見
- PDB-2fy3: Structures of ligand bound human choline acetyltransferase provid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fy3
タイトルStructures of ligand bound human choline acetyltransferase provides insight into regulation of acetylcholine synthesis
要素Choline O-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / two domain / alpha-beta protein / choline / glycerol
機能・相同性
機能・相同性情報


choline O-acetyltransferase / choline O-acetyltransferase activity / acetylcholine biosynthetic process / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / neuromuscular synaptic transmission / phosphatidylcholine biosynthetic process / neurotransmitter transport / Synthesis of PC / neuron projection / synapse ...choline O-acetyltransferase / choline O-acetyltransferase activity / acetylcholine biosynthetic process / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / neuromuscular synaptic transmission / phosphatidylcholine biosynthetic process / neurotransmitter transport / Synthesis of PC / neuron projection / synapse / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Choline/Carnitine o-acyltransferase, domain 2 / Acyltransferase ChoActase/COT/CPT / Choline/carnitine acyltransferase domain / Choline/Carnitine o-acyltransferase, domain 2 / Choline/Carnitine o-acyltransferase / Acyltransferases ChoActase / COT / CPT family signature 1. / Acyltransferases ChoActase / COT / CPT family signature 2. / Chloramphenicol Acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily ...Choline/Carnitine o-acyltransferase, domain 2 / Acyltransferase ChoActase/COT/CPT / Choline/carnitine acyltransferase domain / Choline/Carnitine o-acyltransferase, domain 2 / Choline/Carnitine o-acyltransferase / Acyltransferases ChoActase / COT / CPT family signature 1. / Acyltransferases ChoActase / COT / CPT family signature 2. / Chloramphenicol Acetyltransferase / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLINE ION / Choline O-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Kim, A.R. / Rylett, R.J. / Shilton, B.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Substrate binding and catalytic mechanism of human choline acetyltransferase.
著者: Kim, A.R. / Rylett, R.J. / Shilton, B.H.
履歴
登録2006年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE The original sequence SSRKLIRADSVSE (residues 464-476 in SWS entry CLAT_HUMAN) was mutated ...SEQUENCE The original sequence SSRKLIRADSVSE (residues 464-476 in SWS entry CLAT_HUMAN) was mutated to the sequence PELVRSPMVP (residues 346-357 in the coordinates) in order to make the protein crystallize. The other mutations mentioned in SEQADV were made for the same purpose.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Choline O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,3103
ポリマ－68,1131
非ポリマー1962
水9,818545
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.780, 76.260, 164.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Choline O-acetyltransferase / CHOACTase / Choline acetylase / ChAT


分子量: 68113.352 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 120-733 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHAT / プラスミド: pProEXHTa / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P28329, choline O-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CHT / CHOLINE ION / コリン


分子量: 104.171 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14NO
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 545 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 11-13% PEG 3350, 0.1M Tris-HCl, 10mM acetylcholine, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→40 Å / Num. all: 30580 / Num. obs: 30580 / % possible obs: 90.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 0.369 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / % possible obs: 60 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.198 / Num. unique obs: 1990 / Χ2: 0.351 / % possible all: 60

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.717 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.3 / Cor.coef. Io to Ic: 0.244
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å17.932 Å
Translation3 Å17.932 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MAR345データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1Q6X

1q6x


解像度: 2.27→17.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2963 9.7 %random
Rwork0.196 ---
all0.211 32639 --
obs0.211 30443 93.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 54.9534 Å2 / ksol: 0.351137 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 82.87 Å2 / Biso mean: 22.39 Å2 / Biso min: 3.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.15 Å20 Å20 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----1.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.13 Å
Luzzati d res high-2.27
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→17.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4653 0 13 545 5211
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.27-2.370.2713459.40.22733310.0154024367691.4
2.37-2.50.2423939.80.19336330.0124028402699.9
2.5-2.650.2693478.70.19336530.0144002400099.9
2.65-2.860.24741610.30.236210.0124042403799.9
2.86-3.140.2433939.70.19436600.01240554053100
3.14-3.590.225372100.19833560.0124085372891.3
3.59-4.520.1892579.70.17823800.0124134263763.8
4.52-17.90.22644010.30.238460.01142884286100
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3cht.paramcht.top
X-RAY DIFFRACTION4glycerol.paramglycerol.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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