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- PDB-2fug: Crystal structure of the hydrophilic domain of respiratory comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fug
タイトルCrystal structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus
要素
  • (NADH-quinone oxidoreductase chain ...) x 7
  • conserved hypothetical protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / ELECTRON TRANSPORT / RESPIRATORY CHAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH dehydrogenase (quinone) (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / iron-sulfur cluster assembly / electron transport coupled proton transport / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport ...トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH dehydrogenase (quinone) (non-electrogenic) activity / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / iron-sulfur cluster assembly / electron transport coupled proton transport / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / ferric iron binding / aerobic respiration / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1450 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily / NADH-quinone oxidoreductase chain 15 / Metal Transport, Frataxin; Chain A / Frataxin/CyaY superfamily / Alpha-Beta Plaits - #3270 / NADH-quinone oxidoreductase subunit E / Rossmann fold - #12280 ...NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1450 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily / NADH-quinone oxidoreductase chain 15 / Metal Transport, Frataxin; Chain A / Frataxin/CyaY superfamily / Alpha-Beta Plaits - #3270 / NADH-quinone oxidoreductase subunit E / Rossmann fold - #12280 / Soluble ligand binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #600 / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / de novo design (two linked rop proteins) / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / : / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Helix non-globular / Special / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Ubiquitin-like (UB roll) / Arc Repressor Mutant, subunit A / Thioredoxin-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / Roll / Up-down Bundle / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 ...FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 9 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Sazanov, L.A. / Hinchliffe, P.
引用
ジャーナル: Science / 年: 2006
タイトル: Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus.
著者: Sazanov, L.A. / Hinchliffe, P.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Organization of iron-sulfur clusters in respiratory complex I
著者: Hinchliffe, P. / Sazanov, L.A.
履歴
登録2006年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: NADH-quinone oxidoreductase chain 1
2: NADH-quinone oxidoreductase chain 2
3: NADH-quinone oxidoreductase chain 3
4: NADH-quinone oxidoreductase chain 4
5: NADH-quinone oxidoreductase chain 5
6: NADH-quinone oxidoreductase chain 6
9: NADH-quinone oxidoreductase chain 9
7: conserved hypothetical protein
A: NADH-quinone oxidoreductase chain 1
B: NADH-quinone oxidoreductase chain 2
C: NADH-quinone oxidoreductase chain 3
D: NADH-quinone oxidoreductase chain 4
E: NADH-quinone oxidoreductase chain 5
F: NADH-quinone oxidoreductase chain 6
G: NADH-quinone oxidoreductase chain 9
H: conserved hypothetical protein
J: NADH-quinone oxidoreductase chain 1
K: NADH-quinone oxidoreductase chain 2
L: NADH-quinone oxidoreductase chain 3
M: NADH-quinone oxidoreductase chain 4
N: NADH-quinone oxidoreductase chain 5
O: NADH-quinone oxidoreductase chain 6
P: NADH-quinone oxidoreductase chain 9
Q: conserved hypothetical protein
S: NADH-quinone oxidoreductase chain 1
T: NADH-quinone oxidoreductase chain 2
U: NADH-quinone oxidoreductase chain 3
V: NADH-quinone oxidoreductase chain 4
W: NADH-quinone oxidoreductase chain 5
X: NADH-quinone oxidoreductase chain 6
Y: NADH-quinone oxidoreductase chain 9
Z: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,137,72372
ポリマ－1,124,64532
非ポリマー13,07840
水00
1
1: NADH-quinone oxidoreductase chain 1
2: NADH-quinone oxidoreductase chain 2
3: NADH-quinone oxidoreductase chain 3
4: NADH-quinone oxidoreductase chain 4
5: NADH-quinone oxidoreductase chain 5
6: NADH-quinone oxidoreductase chain 6
9: NADH-quinone oxidoreductase chain 9
7: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)284,43118
ポリマ－281,1618
非ポリマー3,26910
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area37440 Å2
ΔGint-333 kcal/mol
Surface area82540 Å2
手法PISA
2
A: NADH-quinone oxidoreductase chain 1
B: NADH-quinone oxidoreductase chain 2
C: NADH-quinone oxidoreductase chain 3
D: NADH-quinone oxidoreductase chain 4
E: NADH-quinone oxidoreductase chain 5
F: NADH-quinone oxidoreductase chain 6
G: NADH-quinone oxidoreductase chain 9
H: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)284,43118
ポリマ－281,1618
非ポリマー3,26910
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area37440 Å2
ΔGint-334 kcal/mol
Surface area82550 Å2
手法PISA
3
J: NADH-quinone oxidoreductase chain 1
K: NADH-quinone oxidoreductase chain 2
L: NADH-quinone oxidoreductase chain 3
M: NADH-quinone oxidoreductase chain 4
N: NADH-quinone oxidoreductase chain 5
O: NADH-quinone oxidoreductase chain 6
P: NADH-quinone oxidoreductase chain 9
Q: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)284,43118
ポリマ－281,1618
非ポリマー3,26910
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area37430 Å2
ΔGint-328 kcal/mol
Surface area82490 Å2
手法PISA
4
S: NADH-quinone oxidoreductase chain 1
T: NADH-quinone oxidoreductase chain 2
U: NADH-quinone oxidoreductase chain 3
V: NADH-quinone oxidoreductase chain 4
W: NADH-quinone oxidoreductase chain 5
X: NADH-quinone oxidoreductase chain 6
Y: NADH-quinone oxidoreductase chain 9
Z: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)284,43118
ポリマ－281,1618
非ポリマー3,26910
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area37500 Å2
ΔGint-334 kcal/mol
Surface area82440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.080, 266.112, 201.731
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
NADH-quinone oxidoreductase chain ... , 7種, 28分子 1AJS2BKT3CLU4DMV5ENW6FOX9GPY

#1: タンパク質
NADH-quinone oxidoreductase chain 1 / NADH dehydrogenase I / chain 1 / NDH-1 / chain 1


分子量: 48693.715 Da / 分子数: 4 / 断片: Hydrophilic domain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56222, NADH dehydrogenase (quinone)
#2: タンパク質
NADH-quinone oxidoreductase chain 2 / NADH dehydrogenase I / chain 2 / NDH-1 / chain 2


分子量: 20309.162 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56221, NADH dehydrogenase (quinone)
#3: タンパク質
NADH-quinone oxidoreductase chain 3 / NADH dehydrogenase I / chain 3 / NDH-1 / chain 3


分子量: 86656.203 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56223, NADH dehydrogenase (quinone)
#4: タンパク質
NADH-quinone oxidoreductase chain 4 / NADH dehydrogenase I / chain 4 / NDH-1 / chain 4


分子量: 46428.027 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56220, NADH dehydrogenase (quinone)
#5: タンパク質
NADH-quinone oxidoreductase chain 5 / NADH dehydrogenase I / chain 5 / NDH-1 / chain 5


分子量: 23893.254 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56219, NADH dehydrogenase (quinone)
#6: タンパク質
NADH-quinone oxidoreductase chain 6 / NADH dehydrogenase I / chain 6 / NDH-1 / chain 6


分子量: 20262.564 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56218, NADH dehydrogenase (quinone)
#7: タンパク質
NADH-quinone oxidoreductase chain 9 / NADH dehydrogenase I / chain 9 / NDH-1 / chain 9


分子量: 20106.309 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56224, NADH dehydrogenase (quinone)

-
タンパク質 , 1種, 4分子 7HQZ

#8: タンパク質
conserved hypothetical protein


分子量: 14812.074 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: GenBank: 55771878, UniProt: Q5SKZ7*PLUS

-
非ポリマー , 3種, 40分子

#9: 化合物...
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#10: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#11: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.52 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES pH 7.5, 0.4-0.5M NaCl, 0.1M CaCl2 and 8-10% PEG4000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97564 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月7日
放射モノクロメーター: Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97564 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→29.988 Å / Num. all: 196320 / Num. obs: 195669 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 47.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Rsym value: 0.158 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / % possible obs: 89.2 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.552 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. measured all: 84269 / Num. unique all: 26742 / Num. unique obs: 26742 / Rsym value: 0.552 / % possible all: 89.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 3.3→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / FOM work R set: 0.744 / Isotropic thermal model: isotropic restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The number of reflections used in refinement included two derivatives and Fe-edge, at lower resolution, were merged in SHARP during phasing.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 3914 2 %random
Rwork0.265 ---
all0.265 195669 --
obs0.265 195669 95.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 64.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.51 Å
Luzzati d res low-7 Å
Luzzati sigma a0.76 Å0.76 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数73536 0 380 0 73916
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.63
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.396 342 1.9 %
Rwork0.399 17784 -
obs-17784 88.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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