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- PDB-2fpf: Crystal structure of the ib1 sh3 dimer at low resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fpf
タイトルCrystal structure of the ib1 sh3 dimer at low resolution
要素C-jun-amino-terminal kinase interacting protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SCAFFOLD PROTEIN 1 / ISLET-BRAIN-1 / IB-1 / MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE 8-INTERACTING PROTEIN 1 / JIP-1 RELATED PROTEIN / JRP
機能・相同性
機能・相同性情報


dentate gyrus mossy fiber / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of JUN kinase activity / MAP-kinase scaffold activity / JUN kinase binding / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / negative regulation of JNK cascade / regulation of JNK cascade / mitogen-activated protein kinase kinase binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway ...dentate gyrus mossy fiber / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of JUN kinase activity / MAP-kinase scaffold activity / JUN kinase binding / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / negative regulation of JNK cascade / regulation of JNK cascade / mitogen-activated protein kinase kinase binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / dendritic growth cone / kinesin binding / axonal growth cone / vesicle-mediated transport / JNK cascade / positive regulation of JNK cascade / mitochondrial membrane / neuron projection / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
JIP1, SH3 domain / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. ...JIP1, SH3 domain / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Kristensen, O. / Dar, I. / Gajhede, M.
引用
#1: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: A cytoplasmic inhibitor of the JNK signal transduction pathway
著者: Dickens, M. / Rogers, J.S. / Cavanagh, J. / Raitano, A. / Xia, Z. / Halpern, J.R. / Greenberg, M.E. / Sawyers, C.L. / Davis, R.J.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: IB1, a JIP-1-related nuclear protein present in insulin-secreting cells
著者: Bonny, C. / Nicod, P. / Waeber, G.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Recruitment of JNK to JIP1 and JNK-dependent JIP1 phosphorylation regulates JNK module dynamics and activation
著者: Nihalani, D. / Wong, H.N. / Holzman, L.B.
#4: ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 1999
タイトル: The JIP group of mitogen-activated protein kinase scaffold proteins
著者: Yasuda, J. / Whitmarsh, A.J. / Cavanagh, J. / Sharma, M. / Davis, R.J.
履歴
登録2006年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-jun-amino-terminal kinase interacting protein 1
B: C-jun-amino-terminal kinase interacting protein 1
C: C-jun-amino-terminal kinase interacting protein 1
D: C-jun-amino-terminal kinase interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8534
ポリマ－33,8534
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.868, 57.000, 145.497
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.45925, -0.42769, 0.77857), (-0.43943, -0.87109, -0.21931), (0.772, -0.24141, -0.58799)-134.52009, 5.49, 256.50337
3given(-0.57065, 0.81133, 0.12688), (0.53193, 0.48291, -0.69559), (-0.62563, -0.32945, -0.70714)8.70527, 107.03895, 284.67057
4given(-0.4872, -0.5057, -0.71197), (-0.51472, -0.49233, 0.70191), (-0.70548, 0.70844, -0.02043)124.15242, -137.62102, 189.48617

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要素

#1: タンパク質
C-jun-amino-terminal kinase interacting protein 1 / JNK-interacting protein 1 / JIP-1 / JNK MAP kinase scaffold protein 1 / Islet-brain-1 / IB-1 / ...JNK-interacting protein 1 / JIP-1 / JNK MAP kinase scaffold protein 1 / Islet-brain-1 / IB-1 / Mitogen-activated protein kinase 8-interacting protein 1 / JIP-1-related protein / JRP


分子量: 8463.264 Da / 分子数: 4 / 断片: SH3 DOMAIN, RESIDUES -1-60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Mapk8ip1, Ib1, Jip1 / プラスミド: PGEX 4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q9R237

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: SODIUM CITRATE, HEPES, HYDROGEN PEROXIDE, pH 6.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 8075 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 12.07
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.461 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.461 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FPD

2fpd


解像度: 3→28.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 230208.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 572 7.4 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 7679 94.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.58 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.51 Å20 Å20 Å2
2--8.73 Å20 Å2
3----3.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→28.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2040 0 0 0 2040
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.691.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it10.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it14.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it20.592.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 88 7.4 %
Rwork0.288 1094 -
obs--89 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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