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- PDB-2fp7: West Nile Virus NS2B/NS3protease in complex with Bz-Nle-Lys-Arg-Arg-H -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fp7
タイトルWest Nile Virus NS2B/NS3protease in complex with Bz-Nle-Lys-Arg-Arg-H
要素
  • (Genome polyprotein) x 2
  • N-benzoyl-L-norleucyl-L-lysyl-N-[(2S)-5-carbamimidamido-1-hydroxypentan-2-yl]-L-argininamide
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Flavivirus / NS3 protease / NS2B cofactor / substrate-based inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA 5'-cap (guanine-N7)-methylation / RNA stabilization / DNA/DNA annealing activity / RNA strand annealing activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / RNA folding chaperone / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / positive regulation of viral genome replication ...RNA 5'-cap (guanine-N7)-methylation / RNA stabilization / DNA/DNA annealing activity / RNA strand annealing activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / RNA folding chaperone / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / positive regulation of viral genome replication / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / protein-DNA complex / viral capsid / peptidase activity / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ribonucleoprotein complex / symbiont-mediated activation of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin, subunit H - #120 / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B ...Thrombin, subunit H - #120 / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-benzoyl-L-norleucyl-6-ammonio-L-norleucyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-N-[(2S)-5-carbamimidamido-1-hydroxypentan-2-yl]-L-ornithinamide / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種West Nile virus (西ナイルウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Schiering, N. / D'Arcy, A. / Erbel, P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural basis for the activation of flaviviral NS3 proteases from dengue and West Nile virus.
著者: Erbel, P. / Schiering, N. / D'Arcy, A. / Renatus, M. / Kroemer, M. / Lim, S.P. / Yin, Z. / Keller, T.H. / Vasudevan, S.G. / Hommel, U.
履歴
登録2006年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32011年11月2日Group: Structure summary
改定 1.42013年2月27日Group: Other
改定 1.52017年6月28日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen ...entity / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.72018年2月14日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.12024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: N-benzoyl-L-norleucyl-L-lysyl-N-[(2S)-5-carbamimidamido-1-hydroxypentan-2-yl]-L-argininamide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3543
ポリマ－25,3543
非ポリマー00
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5090 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area9050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.425, 93.425, 47.435
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 6101.576 Da / 分子数: 1 / 断片: NS2b / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
属: Flavivirus / プラスミド: PET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P06935, flavivirin, nucleoside-triphosphate phosphatase, RNA helicase, mRNA (guanine-N7)-methyltransferase, methyltransferase cap1, RNA-directed RNA polymerase
#2: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 18588.094 Da / 分子数: 1 / 断片: NS3pro / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
属: Flavivirus / プラスミド: PET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P06935, flavivirin, nucleoside-triphosphate phosphatase, RNA helicase, mRNA (guanine-N7)-methyltransferase, methyltransferase cap1, RNA-directed RNA polymerase
#3: タンパク質・ペプチド N-benzoyl-L-norleucyl-L-lysyl-N-[(2S)-5-carbamimidamido-1-hydroxypentan-2-yl]-L-argininamide


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 663.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
参照: N-benzoyl-L-norleucyl-6-ammonio-L-norleucyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-N-[(2S)-5-carbamimidamido-1-hydroxypentan-2-yl]-L-ornithinamide
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 2 M ammonioum sulfate, 100mM HEPES., pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 321K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00005 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00005 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→81 Å / Num. all: 26547 / Num. obs: 26547 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 30.5 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 1.68→1.73 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Rsym value: 0.313 / % possible all: 92.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: inhouse - obtained by SAD phasing

解像度: 1.68→46.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 3.533 / SU ML: 0.06 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2188 1328 5 %RANDOM
Rwork0.18054 ---
obs0.18247 25216 97.87 %-
all-25216 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.32 Å2-0.66 Å20 Å2
2---1.32 Å20 Å2
3---1.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→46.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1486 0 0 133 1619
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221523
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3881.9692060
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4915186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.99624.84866
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.16715241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.465157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2221
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2619
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21026
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1170.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.140.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1540.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9131.5944
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48521479
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0343675
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1384.5580
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.68→1.724 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 93 -
Rwork0.236 1762 -
obs--92.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6974-1.94510.30633.2111-0.73131.1726-0.041-0.0386-0.4780.03170.11270.42010.0284-0.0376-0.0716-0.1169-0.00290.0601-0.1214-0.0108-0.071227.970651.09381.4177
23.5625-1.56220.05412.5352-0.17740.8569-0.0847-0.2318-0.3470.15980.08470.1868-0.01080.00880-0.07340.0080.0462-0.07120.0052-0.034830.613950.94064.7447
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA49 - 886 - 45
2X-RAY DIFFRACTION2BB19 - 274 - 12
3X-RAY DIFFRACTION2BB33 - 16818 - 153

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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