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万見
- PDB-2fo5: Crystal structure of recombinant barley cysteine endoprotease B i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fo5
タイトルCrystal structure of recombinant barley cysteine endoprotease B isoform 2 (EP-B2) in complex with leupeptin
要素
  • ACE-LEU-LEU-argininal (leupeptin)
  • Cysteine proteinase EP-B 2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / EP-B2 / EPB2 / EPB / cysteine endoprotease / endopeptidase / leupeptin / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LEUPEPTIN / : / Cysteine proteinase EP-B 2
類似検索 - 構成要素
生物種Hordeum vulgare (オオムギ)
Actinomycetes Streptomyces roseus MA 839-A1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Bethune, M.T. / Strop, P. / Brunger, A.T. / Khosla, C.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2006
タイトル: Heterologous Expression, Purification, Refolding, and Structural-Functional Characterization of EP-B2, a Self-Activating Barley Cysteine Endoprotease.
著者: Bethune, M.T. / Strop, P. / Tang, Y. / Sollid, L.M. / Khosla, C.
履歴
登録2006年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.52024年11月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine proteinase EP-B 2
B: Cysteine proteinase EP-B 2
C: Cysteine proteinase EP-B 2
D: Cysteine proteinase EP-B 2
E: ACE-LEU-LEU-argininal (leupeptin)
F: ACE-LEU-LEU-argininal (leupeptin)
G: ACE-LEU-LEU-argininal (leupeptin)
H: ACE-LEU-LEU-argininal (leupeptin)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,62217
ポリマ－112,7578
非ポリマー8659
水9,170509
1
A: Cysteine proteinase EP-B 2
E: ACE-LEU-LEU-argininal (leupeptin)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4775
ポリマ－28,1892
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area9980 Å2
手法PISA
2
B: Cysteine proteinase EP-B 2
F: ACE-LEU-LEU-argininal (leupeptin)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3814
ポリマ－28,1892
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area9900 Å2
手法PISA
3
C: Cysteine proteinase EP-B 2
G: ACE-LEU-LEU-argininal (leupeptin)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3814
ポリマ－28,1892
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1280 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area9990 Å2
手法PISA
4
D: Cysteine proteinase EP-B 2
H: ACE-LEU-LEU-argininal (leupeptin)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3814
ポリマ－28,1892
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area9940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.370, 51.730, 115.655
Angle α, β, γ (deg.)86.32, 86.46, 79.63
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Cysteine proteinase EP-B 2


分子量: 27759.693 Da / 分子数: 4 / 断片: Cystein proteinase EP-B2 domain, residues 133-356 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hordeum vulgare (オオムギ) / 遺伝子: EPB2 / プラスミド: pMTB1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P25250, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質・ペプチド
ACE-LEU-LEU-argininal (leupeptin)


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 429.578 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized
由来: (合成) Actinomycetes Streptomyces roseus MA 839-A1 (バクテリア)
参照: NOR: NOR00487, LEUPEPTIN
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 509 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE LEUPEPTIN IS COVALENTLY CONNECTED TO ACTIVE_SITE CYS 28 OF THE ENZYME TO FORM A HEMITHIOACETAL.
Has protein modificationY
配列の詳細THERE IS A DISCREPANCY IN THE NORINE AND PDB NUMBERING, AS NORINE COUNTS ACE AND LEU TOGETHER AS ...THERE IS A DISCREPANCY IN THE NORINE AND PDB NUMBERING, AS NORINE COUNTS ACE AND LEU TOGETHER AS ONE RESIDUE. SO THE DBREF WILL REPORT 4 PDB RESIDUES MATCHING NORINE 3 RESIDUE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.4 M LiSO4 0.1 M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115869 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 48898 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1.181 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID
2.15-2.2359.52.80.28432311.1371
2.23-2.3282.32.80.22444901.1861
2.32-2.4290.13.10.19748721.1761
2.42-2.5592.93.40.1750691.2011
2.55-2.71923.40.12749941.1961
2.71-2.9293.73.40.0950921.2171
2.92-3.2195.23.50.06252161.2321
3.21-3.6897.73.60.04353171.2331
3.68-4.6397.93.70.03252981.1071
4.63-5097.73.70.0353191.1131

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å14.96 Å
Translation2.5 Å14.96 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→15 Å / FOM work R set: 0.843 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 3395 6.7 %random
Rwork0.201 ---
obs-46985 92 %-
溶媒の処理Bsol: 44.175 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 26.942 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.935 Å22.045 Å2-3.243 Å2
2--2.964 Å2-2.316 Å2
3---7.971 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6740 0 45 509 7294
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.2-2.210.267400.251615655
2.21-2.230.277480.262619667
2.23-2.250.321560.265657713
2.25-2.260.306430.285698741
2.26-2.280.295560.286827883
2.28-2.30.298590.244825884
2.3-2.310.273680.215844912
2.31-2.330.188420.19851893
2.33-2.350.298530.23873926
2.35-2.370.269650.218852917
2.37-2.390.226620.221848910
2.39-2.410.277830.216840923
2.41-2.430.291810.236843924
2.43-2.450.282810.228888969
2.45-2.480.29910.231869960
2.48-2.50.305650.246843908
2.5-2.530.242640.223872936
2.53-2.550.246680.214908976
2.55-2.580.272660.219883949
2.58-2.610.222630.211846909
2.61-2.640.215670.199898965
2.64-2.670.323640.227849913
2.67-2.70.275660.241907973
2.7-2.730.28710.226871942
2.73-2.770.255600.222891951
2.77-2.810.309780.212875953
2.81-2.850.257680.213893961
2.85-2.890.263660.221898964
2.89-2.930.296650.23884949
2.93-2.980.29750.221880955
2.98-3.030.225750.202892967
3.03-3.090.288740.222917991
3.09-3.150.25790.203890969
3.15-3.210.238760.208904980
3.21-3.280.233700.214917987
3.28-3.350.214740.204924998
3.35-3.440.222770.1999501027
3.44-3.530.198690.186888957
3.53-3.630.216690.1699611030
3.63-3.750.196840.1799211005
3.75-3.880.169670.169922989
3.88-4.030.172560.1689531009
4.03-4.210.189650.152913978
4.21-4.430.156770.159491026
4.43-4.70.174860.149897983
4.7-5.050.19780.155920998
5.05-5.530.197660.1819541020
5.53-6.280.288810.2239311012
6.28-7.730.191650.2239371002
7.73-150.266730.234903976
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION5ligand.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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