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- PDB-2fkz: Reduced (All Ferrous) form of the Azotobacter vinelandii bacterio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fkz
タイトルReduced (All Ferrous) form of the Azotobacter vinelandii bacterioferritin
要素Bacterioferritin
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Ferritin / Bacterioferritin / Ferroxidase / Diiron site / Iron transport
機能・相同性
機能・相同性情報


ferroxidase / ferroxidase activity / intracellular sequestering of iron ion / ferric iron binding / iron ion transport / heme binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacterioferritin signature. / Bacterioferritin / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily ...Bacterioferritin signature. / Bacterioferritin / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Bacterioferritin
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Swartz, L. / Kunchinskas, M. / Li, H. / Poulos, T.L. / Lanzilotta, W.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Redox-Dependent Structural Changes in the Azotobacter vinelandii Bacterioferritin: New Insights into the Ferroxidase and Iron Transport Mechanism(,).
著者: Swartz, L. / Kuchinskas, M. / Li, H. / Poulos, T.L. / Lanzilotta, W.N.
履歴
登録2006年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacterioferritin
B: Bacterioferritin
C: Bacterioferritin
D: Bacterioferritin
E: Bacterioferritin
F: Bacterioferritin
G: Bacterioferritin
H: Bacterioferritin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,77643
ポリマ－143,9898
非ポリマー3,78735
水14,898827
1
A: Bacterioferritin
B: Bacterioferritin
C: Bacterioferritin
D: Bacterioferritin
E: Bacterioferritin
F: Bacterioferritin
G: Bacterioferritin
H: Bacterioferritin
ヘテロ分子

A: Bacterioferritin
B: Bacterioferritin
C: Bacterioferritin
D: Bacterioferritin
E: Bacterioferritin
F: Bacterioferritin
G: Bacterioferritin
H: Bacterioferritin
ヘテロ分子

A: Bacterioferritin
B: Bacterioferritin
C: Bacterioferritin
D: Bacterioferritin
E: Bacterioferritin
F: Bacterioferritin
G: Bacterioferritin
H: Bacterioferritin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)443,327129
ポリマ－431,96624
非ポリマー11,361105
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area90290 Å2
ΔGint-1439 kcal/mol
Surface area130920 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)123.676, 123.676, 284.279
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-1701-

MG

21H-3092-

HOH

詳細The assymetric unit represents 1/3 of the biological unit. the biological unit is a 24-mer. Basically 12 dimers, with one b-type heme between each of the monomers in the spherical shell.

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要素

#1: タンパク質
Bacterioferritin / BFR / Cytochrome b-557.5


分子量: 17998.574 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Azotobacter vinelandii (窒素固定) / 株: UW3 / 参照: UniProt: P22759
#2: 化合物
ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 827 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.73 %
結晶化温度: 291 K / 手法: capillary batch method / pH: 8
詳細: 15 % ethanol, 100 mM imidazole, 200 mM magnesium chloride, pH 8.0, Capillary batch method, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.98, 1.745, 1.739, 1.635
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月15日
放射モノクロメーター: Single Wavelength / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.981
21.7451
31.7391
41.6351
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 109534 / Num. obs: 109019 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 15.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.285 / Mean I/σ(I) obs: 2.87 / Num. unique all: 6365 / Rsym value: 0.265 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→29.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 4406428 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: HOH 549 AND MG 1701 D LIE ON A SPECIAL POSITION AND HAVE OCCUPANCY LESS THAN 1.0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 5470 5 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all0.216 109534 --
obs0.216 109019 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.8753 Å2 / ksol: 0.409444 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.83 Å22.42 Å20 Å2
2--1.83 Å20 Å2
3----3.67 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10096 0 203 827 11126
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.97
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.49
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 5470 5 %
Rwork0.254 17211 -
obs--99.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4param.cns.heme

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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