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万見
- PDB-2fk4: Solution structure of the C-terminal zinc binding domain of the H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fk4
タイトルSolution structure of the C-terminal zinc binding domain of the HPV16 E6 oncoprotein
要素Protein E6
キーワードMetal binding protein / Oncoprotein / ZINC BINDING DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host transcription / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / activation of GTPase activity / regulation of proteolysis / PDZ domain binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / DNA-templated transcription ...symbiont-mediated suppression of host transcription / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / activation of GTPase activity / regulation of proteolysis / PDZ domain binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / DNA-templated transcription / host cell nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
E6 early regulatory protein / CRO Repressor / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing, protocol refine.inp
データ登録者Nomine, Y. / Charbonnier, S.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Structural and functional analysis of E6 oncoprotein: insights in the molecular pathways of human papillomavirus-mediated pathogenesis
著者: Nomine, Y. / Masson, M. / Charbonnier, S. / Zanier, K. / Ristriani, T. / Deryckere, F. / Sibler, A.P. / Desplancq, D. / Atkinson, R.A. / Weiss, E. / Orfanoudakis, G. / Kieffer, B. / Trave, G.
#1: ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2005
タイトル: 1H and 15N resonance assignment, secondary structure and dynamic behaviour of the C-terminal domain of human papillomavirus oncoprotein E6.
著者: Charbonnier, S. / Miguet, L. / Potier, N. / Van Dorsselaer, A. / Atkinson, R.A. / Kieffer, B.
履歴
登録2006年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9712
ポリマ－8,9051
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Protein E6


分子量: 8905.230 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 変異: C4S, C20S, C34S, C63S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
属: Alphapapillomavirus / 生物種: Human papillomavirus - 16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE2 / 参照: UniProt: P03126
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
2222D NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear and 3D 15N heteronuclear techniques.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM E6C U-15N; 20 mM TRIS-HCl, 50 mM NaCl, 1mM DTT90% H2O/10% D2O
21.0 mM E6C, 20 mM TRIS-HCl, 50 mM NaCl, 1mM DTT90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150 mM 6.8ambient 288 K
250 mM 6.8ambient 288 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLORNIHBrunger構造決定
XEASY1Bartelsデータ解析
XwinNMR2.6Bruker解析
X-PLORNIHBrunger精密化
精密化手法: simulated annealing, protocol refine.inp / ソフトェア番号: 1
詳細: NOE distance restraints were split in two sets. One set involved residues that were identified as beeing affected by conformational exchange by relaxation dispersion experiments. These ...詳細: NOE distance restraints were split in two sets. One set involved residues that were identified as beeing affected by conformational exchange by relaxation dispersion experiments. These distances were assigned an additional 1A to the upper distance limit. Reported close contacts are due to conformational heterogeneities in the set of NOES. The dynamical properties of this protein have been described in depth in the J. Biomol. NMR reference cited above.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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