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万見
- PDB-2fff: Open Form of a Class A Transpeptidase Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fff
タイトルOpen Form of a Class A Transpeptidase Domain
要素(penicillin-binding protein 1B) x 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / TRANSFERASE / transpeptidase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #12800 / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) - #40 / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / : / Transglycosylase / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase ...Rossmann fold - #12800 / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) - #40 / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / : / Transglycosylase / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Lysozyme-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Penicillin-binding protein 1B / Penicillin-binding protein 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Lovering, A.L. / Strynadka, N.C.J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Structural analysis of an "open" form of PBP1B from Streptococcus pneumoniae.
著者: Lovering, A.L. / De Castro, L. / Lim, D. / Strynadka, N.C.
履歴
登録2005年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 400COMPOUND THE POLYPEPTIDE CHAINS A AND B ARE THE REGIONS OF THE SAME CHIMERIC PROTEIN PROTEOLYSED TO ...COMPOUND THE POLYPEPTIDE CHAINS A AND B ARE THE REGIONS OF THE SAME CHIMERIC PROTEIN PROTEOLYSED TO TWO SEPARATE SEGMENTS

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: penicillin-binding protein 1B
B: penicillin-binding protein 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5013
ポリマ－51,4422
非ポリマー591
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area19960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.661, 78.043, 60.315
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-152-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド penicillin-binding protein 1B


分子量: 1568.723 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 105-119 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
プラスミド: pet28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q4TUQ1
#2: タンパク質 penicillin-binding protein 1B


分子量: 49873.336 Da / 分子数: 1 / 断片: transpeptidase domain, residues 337-789 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
プラスミド: pet28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O70038
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris, 20% PEG MME 2000, 10 mM NiCl2, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→39 Å / Num. all: 27505 / Num. obs: 27505 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 36.3 Å2 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.2→2.35 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BG1

2bg1


解像度: 2.23→39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 11.752 / SU ML: 0.153 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.249 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1408 5.1 %RANDOM
Rwork0.183 ---
all0.186 27505 --
obs0.186 27505 99.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.373 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.02 Å20 Å20.43 Å2
2--0.31 Å20 Å2
3---1.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3616 0 1 232 3849
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223689
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023207
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3261.945007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82437482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8265466
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.34425170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.86315606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4421516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2549
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024180
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02728
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.2851
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.180.23213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.21777
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.22006
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.2190
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.20.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2930.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2050.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8711.52982
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.131.5968
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.00623704
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.57431656
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3424.51303
LS精密化 シェル解像度: 2.226→2.284 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 83 -
Rwork0.254 1816 -
obs-1899 93.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.883-0.7917-0.19930.95670.50770.8839-0.0147-0.1651-0.02730.14420.02270.02670.02050.0775-0.0080.0537-0.0246-0.02140.05830.0007-0.057332.96028.990239.0669
20.3350.07630.12830.16390.0940.31020.0210.00290.00260.0186-0.0240.00850.00760.00840.003-0.02170.00030-0.02390.0067-0.013924.54036.93815.4629
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA105 - 1191 - 15
21BB337 - 3931 - 57
31BB585 - 600249 - 264
42BB394 - 58458 - 248
52BB601 - 789265 - 453

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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