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- PDB-2fek: Structure of a protein tyrosine phosphatase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fek
タイトルStructure of a protein tyrosine phosphatase
要素Low molecular weight protein-tyrosine-phosphatase wzb
キーワードHYDROLASE / LOW MOLECULAR WEIGHT PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE / ESCHERICHIA COLI / PHOSPHATE BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


colanic acid biosynthetic process / polysaccharide biosynthetic process / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
: / Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Low molecular weight protein-tyrosine-phosphatase Wzb
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法溶液NMR / 200 structures were generated in CYANA. The 100 structures with lowest energy were further refined in AMBER7. The 20 lowest energy structures were finally selected.
データ登録者Lescop, E. / Jin, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: The solution structure of Escherichia coli Wzb reveals a novel substrate recognition mechanism of prokaryotic low molecular weight protein-tyrosine phosphatases
著者: Lescop, E. / Hu, Y. / Xu, H. / Hu, W. / Chen, J. / Xia, B. / Jin, C.
履歴
登録2005年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low molecular weight protein-tyrosine-phosphatase wzb


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9051
ポリマ－18,9051
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Low molecular weight protein-tyrosine-phosphatase wzb


分子量: 18904.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: wzb / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AAB2, protein-tyrosine-phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1223D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: 97 1H-15N residual dipolar, measured in PEG/hexanol (5.5 wt%, molar ratio=0.92), were included in structure calculation.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1~1mM WZB U-15N, 13C; 50mM sodium phosphate, 50mM NaCl buffer; 25mM DTT; 5mM EDTA; pH 690% H2O/10% D2O
2~1mM WZB U-15N; 50mM sodium phosphate, 50mM NaCl buffer; 25mM DTT; 5mM EDTA; pH 690% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100mM / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Brukercollection
NMRPipe1Delaglio解析
CYANA1.2Guentert構造決定
Amber7Case精密化
NMRView5Blevinsデータ解析
精密化手法: 200 structures were generated in CYANA. The 100 structures with lowest energy were further refined in AMBER7. The 20 lowest energy structures were finally selected.
ソフトェア番号: 1
詳細: A total of 4689 restraints were used. Included are 1630 ambiguous and 2640 unambiguous NOE-derived distances, 100 hydrogen bond restraints, 190 backbone dihedral angles, 32 side-chain chi1 ...詳細: A total of 4689 restraints were used. Included are 1630 ambiguous and 2640 unambiguous NOE-derived distances, 100 hydrogen bond restraints, 190 backbone dihedral angles, 32 side-chain chi1 and 97 1H-15N residual dipolar couplings values.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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