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万見
- PDB-2fai: Human Estrogen Receptor Alpha Ligand-Binding Domain In Complex Wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fai
タイトルHuman Estrogen Receptor Alpha Ligand-Binding Domain In Complex With OBCP-2M and A Glucocorticoid Receptor Interacting Protein 1 NR Box II Peptide
要素
  • Estrogen receptor
  • Nuclear receptor coactivator 2
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR RECEPTOR / Estrogen Receptor / LBD / GRIP peptide / HORMONE-GROWTH FACTOR RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / G protein-coupled estrogen receptor activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / epithelial cell development / prostate epithelial cord elongation / locomotor rhythm / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / mammary gland branching involved in pregnancy / uterus development / vagina development / aryl hydrocarbon receptor binding / TFIIB-class transcription factor binding / regulation of lipid metabolic process / androgen metabolic process / steroid hormone receptor signaling pathway / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / mammary gland alveolus development / estrogen receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / estrogen response element binding / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / : / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / regulation of cellular response to insulin stimulus / Recycling of bile acids and salts / cellular response to hormone stimulus / protein localization to chromatin / 14-3-3 protein binding / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / RORA activates gene expression / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / steroid binding / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / ESR-mediated signaling / transcription corepressor binding / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / SUMOylation of transcription cofactors / negative regulation of miRNA transcription / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / nuclear receptor coactivator activity / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / cellular response to estradiol stimulus / transcription coregulator binding / response to progesterone / stem cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / nuclear receptor binding / circadian regulation of gene expression / Heme signaling / SUMOylation of intracellular receptors / euchromatin / mRNA transcription by RNA polymerase II / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / beta-catenin binding / transcription coactivator binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / RNA polymerase II transcription regulator complex / Regulation of RUNX2 expression and activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / nuclear receptor activity / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of fibroblast proliferation / Ovarian tumor domain proteases / Circadian Clock / PIP3 activates AKT signaling / response to estradiol / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / HATs acetylate histones / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / regulation of inflammatory response / fibroblast proliferation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 ...Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-459 / Estrogen receptor / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Rajan, S.S. / Hsieh, R.W. / Sharma, S.K. / Greene, G.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Identification of ligands with bicyclic scaffolds provides insights into mechanisms of estrogen receptor subtype selectivity.
著者: Hsieh, R.W. / Rajan, S.S. / Sharma, S.K. / Guo, Y. / Desombre, E.R. / Mrksich, M. / Greene, G.L.
履歴
登録2005年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Estrogen receptor
B: Estrogen receptor
C: Nuclear receptor coactivator 2
D: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7686
ポリマ－62,2164
非ポリマー5532
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6920 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area20650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.397, 81.811, 58.861
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.16, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERARGARGAA305 - 5488 - 251
21SERSERARGARGBB305 - 5488 - 251
12HISHISASPASPCC687 - 6962 - 11
22HISHISASPASPDD687 - 6962 - 11

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Estrogen receptor / ER / Estradiol receptor / ER-alpha


分子量: 29527.887 Da / 分子数: 2 / 断片: LIGAND BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESR1, ESR, NR3A1 / プラスミド: pMCSG7 (pET12 derivative) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P03372
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 2 / NCoA-2 / Transcriptional intermediary factor 2


分子量: 1579.866 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THIS SEQUENCE OCCURS NATURALLY IN HUMANS. / 参照: UniProt: Q15596
#3: 化合物 ChemComp-459 / 4-[(1S,2S,5S,9R)-5-(HYDROXYMETHYL)-8,9-DIMETHYL-3-OXABICYCLO[3.3.1]NON-7-EN-2-YL]PHENOL


分子量: 276.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H24O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.55 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M Ammonium Sulfate 0.1M Tris pH 8.5 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月30日 / 詳細: Bent conical Si-mirror (Rh coated)
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 29520 / Num. obs: 29195 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 4.56 / Num. unique all: 2948 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZKY

1zky


解像度: 2.1→19.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 12.177 / SU ML: 0.153 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.265 / ESU R Free: 0.2 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24044 1455 5 %RANDOM
Rwork0.20023 ---
obs0.20234 27374 98.98 %-
all-29195 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.092 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å20.1 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4036 0 40 25 4101
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0214185
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0741.9995648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7755495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.63523.898177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.65715784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5671524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2664
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022976
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.31951
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.52912
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.5215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2770.348
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3540.57
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7071.52587
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.84224039
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.08731780
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.4414.51609
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1883medium positional0.810.5
2C89medium positional1.190.5
1A1883medium thermal2.652
2C89medium thermal2.572
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 99 -
Rwork0.219 1992 -
obs-1992 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9340.57640.01490.8670.13062.2799-0.0580.0508-0.033-0.0280.00910.00520.063-0.03690.0489-0.1095-0.00580.0175-0.09550.0069-0.104215.01270.2441-0.3906
21.7321-0.0404-0.58410.9872-0.32331.56450.0139-0.0146-0.00940.0155-0.05910.10230.0478-0.05870.0452-0.0948-0.0102-0.0008-0.0936-0.0272-0.10766.1046-0.007823.2303
339.6145-4.82938.726311.29923.824415.07260.31271.2411-2.2861-0.19710.05560.44951.15280.3296-0.36830.00280.02350.0489-0.1462-0.0856-0.016516.6647-19.1316-7.4069
417.9519-5.19155.00712.322-0.392611.59690.298-0.43860.03020.0633-0.55740.0761-0.3699-0.53040.2594-0.13410.11280.0639-0.13040.0066-0.0755-8.894712.617826.1702
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA305 - 5488 - 251
2X-RAY DIFFRACTION2BB304 - 5487 - 251
3X-RAY DIFFRACTION3CC687 - 6962 - 11
4X-RAY DIFFRACTION4DD687 - 6962 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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