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万見
- PDB-2f6m: Structure of a Vps23-C:Vps28-N subcomplex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f6m
タイトルStructure of a Vps23-C:Vps28-N subcomplex
要素
  • Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
  • Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28
キーワードTRANSPORT PROTEIN / endosomes / trafficking complex / Vps23 / Vps28 / Vacuole Protein Sorting / ESCRT protein complexes / Endosomal Sorting Complex Required for Transport / ESCRT-I / Ubiquitin / TSG101
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein polyubiquitination / ESCRT I complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ATP export / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / protein targeting to membrane / reticulophagy ...negative regulation of protein polyubiquitination / ESCRT I complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ATP export / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / protein targeting to membrane / reticulophagy / ubiquitin binding / protein modification process / cytoplasmic side of plasma membrane / late endosome membrane / endosome / protein-containing complex binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vps28 N-terminal domain / Helix Hairpins - #820 / Vacuolar protein sorting-associated Vps28 / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, C-terminal / VPS28, C-terminal domain superfamily / VPS28, N-terminal domain superfamily / VPS28 protein / VPS28 C-terminal domain profile. / VPS28 N-terminal domain profile. ...Vps28 N-terminal domain / Helix Hairpins - #820 / Vacuolar protein sorting-associated Vps28 / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, C-terminal / VPS28, C-terminal domain superfamily / VPS28, N-terminal domain superfamily / VPS28 protein / VPS28 C-terminal domain profile. / VPS28 N-terminal domain profile. / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / de novo design (two linked rop proteins) / Helix Hairpins / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DECYLAMINE-N,N-DIMETHYL-N-OXIDE / Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease / Vacuolar protein sorting-associated protein 28
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kostelansky, M.S. / Lee, S. / Kim, J. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Structural and functional organization of the ESCRT-I trafficking complex.
著者: Kostelansky, M.S. / Sun, J. / Lee, S. / Kim, J. / Ghirlando, R. / Hierro, A. / Emr, S.D. / Hurley, J.H.
履歴
登録2005年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
B: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28
C: Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
D: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,80413
ポリマ－40,1694
非ポリマー1,6359
水72140
1
A: Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
B: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1168
ポリマ－20,0852
非ポリマー1,0316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3300 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area11970 Å2
手法PISA
2
C: Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
D: Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6895
ポリマ－20,0852
非ポリマー6043
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.239, 119.252, 125.391
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
詳細the asymmetric unit contains two units. complex 1 = chains A,B and complex 2 = chains C,D

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要素

#1: タンパク質 Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease / Vacuolar protein sorting-associated protein VPS23


分子量: 7550.657 Da / 分子数: 2 / 断片: Vps23C-terminal domain (322-385) / 変異: C344A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: STP22, VPS23 / プラスミド: pST39 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: P25604
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein VPS28


分子量: 12533.921 Da / 分子数: 2 / 断片: Vps28N-terminal domain (13-118) / 変異: C101A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: VPS28, VPT28 / プラスミド: pST39 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: Q02767
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-DDQ / DECYLAMINE-N,N-DIMETHYL-N-OXIDE / デシルジメチルアミンオキシド


分子量: 201.349 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H27NO
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.83 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 5mg/ml protein solution containing 40 mM TRIS pH 7.4, 120 mM NaCl, and 20 mM DDAO was mixed with equal volume of crystallant containing 13% PEG 3350, 200 mM MgCl2 and 20% glycerol., VAPOR ...詳細: 5mg/ml protein solution containing 40 mM TRIS pH 7.4, 120 mM NaCl, and 20 mM DDAO was mixed with equal volume of crystallant containing 13% PEG 3350, 200 mM MgCl2 and 20% glycerol., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-210.9190, 0.9800
シンクロトロンAPS 22-ID20.9795
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2005年6月11日
MARRESEARCH2CCD2005年7月29日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9191
20.981
30.97951
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 26400 / Num. obs: 25067 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 6.1 % / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique all: 2309 / Rsym value: 0.285 / % possible all: 87.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→19.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 10.451 / SU ML: 0.136 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.24 / ESU R Free: 0.19 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26096 1332 5 %RANDOM
Rwork0.24065 ---
obs0.24168 25067 100 %-
all-26400 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.108 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.62 Å20 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----2.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2760 0 113 40 2913
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222909
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9461.9853918
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9075333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.97825.034145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.43615518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.561516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2452
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022094
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.21267
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2920.22031
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1120.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4081.51741
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.67522746
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.10631296
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7974.51172
LS精密化 シェル解像度: 2.103→2.157 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 74 -
Rwork0.234 1477 -
obs-1477 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5788-4.42250.76389.3596-2.27092.52660.030.04790.05810.1603-0.0633-0.1378-0.12570.18540.0333-0.3321-0.0605-0.0205-0.228-0.0274-0.236418.226110.624752.0683
215.5515-4.8693-16.21474.21622.779118.86790.5479-0.54221.1625-0.5560.44010.1423-1.10250.5872-0.9880.03610.0623-0.0047-0.1666-0.04390.0139.902628.066845.8802
35.9737-6.00367.123511.2751-9.086715.820.22460.2059-0.0657-0.5289-0.2055-0.48120.13160.7685-0.0191-0.277-0.01270.0834-0.0792-0.0261-0.144228.36089.330244.5775
47.8127-5.4622.925519.7429-13.458319.7396-0.2548-0.0863-0.6231-0.3806-0.0512-1.04551.00061.20810.306-0.14210.23850.11080.2656-0.07590.115635.5161-1.04244.9846
55.58-2.6785-4.750914.80430.291438.01330.75750.88140.6946-2.4435-0.513-2.4965-1.88583.1111-0.24450.4542-0.25510.32590.60680.04430.386131.309220.67539.92
615.3539-14.9692-6.166220.09546.61119.49660.0422-0.15920.59670.193-0.0571-1.0683-0.5181.03530.0149-0.2086-0.1397-0.04310.1861-0.02540.069235.207312.704852.0626
73.8355-3.15910.59156.4748-0.66742.77790.03590.11080.0375-0.23890.04840.14320.5459-0.0721-0.0844-0.1978-0.09-0.0539-0.242-0.0049-0.248811.3241-7.800553.5996
84.5956-2.21869.12823.2114-4.254118.14190.06710.1857-0.36680.27420.5798-0.37361.28810.4104-0.6470.60920.1833-0.0758-0.0418-0.0685-0.053121.3843-24.574648.8428
97.5717-9.8722-7.586718.20289.36648.98530.20330.2268-0.0856-0.6085-0.2430.70550.1123-0.40040.0397-0.1321-0.1605-0.1665-0.0483-0.0161-0.12412.5497-8.924345.1588
109.211-7.5952-1.45622.794111.533812.70860.64270.6852-0.1276-0.9094-0.86441.15320.0813-0.86870.2217-0.1938-0.0457-0.17660.15610.04620.0553-5.4450.44943.0393
1155.4095-9.575323.632176.4833-36.412368.7047-0.1656-1.6757-1.1076-4.10321.2941-0.16482.0932-1.2013-1.12850.5024-0.0581-0.01650.4203-0.16940.48841.3471-20.70735.0853
1227.5172-12.83215.963215.3691-0.296910.95560.22210.2593-1.1648-0.4079-0.32822.45160.5634-1.79880.10610.2816-0.3459-0.01060.3771-0.02030.3396-4.5296-14.708949.657
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA321 - 3851 - 65
2X-RAY DIFFRACTION2BB12 - 303 - 21
3X-RAY DIFFRACTION3BB31 - 5822 - 49
4X-RAY DIFFRACTION4BB59 - 8250 - 73
5X-RAY DIFFRACTION5BB83 - 10074 - 91
6X-RAY DIFFRACTION6BB101 - 11892 - 109
7X-RAY DIFFRACTION7CC321 - 3831 - 63
8X-RAY DIFFRACTION8DD16 - 307 - 21
9X-RAY DIFFRACTION9DD31 - 5822 - 49
10X-RAY DIFFRACTION10DD59 - 8250 - 73
11X-RAY DIFFRACTION11DD83 - 9374 - 84
12X-RAY DIFFRACTION12DD94 - 11785 - 108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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