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万見
- PDB-2f3w: solution structure of 1-110 fragment of staphylococcal nuclease i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f3w
タイトルsolution structure of 1-110 fragment of staphylococcal nuclease in 2M TMAO
要素Thermonuclease
キーワードHYDROLASE / OB-Fold
機能・相同性
機能・相同性情報


micrococcal nuclease / endonuclease activity, active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and producing 3'-phosphomonoesters / nucleic acid binding / extracellular region / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #90 / Thermonuclease family signature 1. / Thermonuclease active site / Thermonuclease family signature 2. / Staphylococcal nuclease (SNase-like), OB-fold / Staphylococcal nuclease homologue / Thermonuclease domain profile. / Staphylococcal nuclease homologues / SNase-like, OB-fold superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) ...OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #90 / Thermonuclease family signature 1. / Thermonuclease active site / Thermonuclease family signature 2. / Staphylococcal nuclease (SNase-like), OB-fold / Staphylococcal nuclease homologue / Thermonuclease domain profile. / Staphylococcal nuclease homologues / SNase-like, OB-fold superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thermonuclease / Thermonuclease
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法溶液NMR / simulated annealing torsion angle dynamics
データ登録者Liu, D. / Xie, T. / Feng, Y. / Shan, L. / Ye, K. / Wang, J.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2007
タイトル: Folding stability and cooperativity of the three forms of 1-110 residues fragment of staphylococcal nuclease
著者: Xie, T. / Liu, D. / Feng, Y. / Shan, L. / Wang, J.
履歴
登録2005年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thermonuclease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3251
ポリマ－12,3251
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)12 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Thermonuclease / Staphylococcal nuclease / TNase / Micrococcal nuclease


分子量: 12325.398 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-110 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
プラスミド: pET3d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00644, UniProt: A5A513*PLUS, micrococcal nuclease

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 3D 15N-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 1mM SNase110 fragment, 2M TMAO, 0.2M HCl, DSS, NAN3; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 2M TMAO, 0.2M HCl / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン分類
XwinNMR3.5collection
Felix980解析
Felix980データ解析
CNS1.1構造決定
CNS1.1精密化
精密化手法: simulated annealing torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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