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万見
- PDB-2f23: Crystal structure of GreA factor homolog 1 (Gfh1) protein of Ther... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f23
タイトルCrystal structure of GreA factor homolog 1 (Gfh1) protein of Thermus thermophilus
要素Anti-cleavage anti-greA transcription factor gfh1
キーワードTRANSCRIPTION / crystal structure anti-grea gfh1 Thermus thermophilus
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-templated transcription elongation / RNA polymerase binding / regulation of DNA-templated transcription elongation / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Transcription elongation factor, GreA/GreB, N-terminal domain / Transcription elongation factor, GreA/GreB, C-terminal domain / Transcription elongation factor, GreA/GreB, conserved site / Transcription elongation factor, GreA/GreB, N-terminal / Transcription elongation factor, GreA/GreB, N-terminal domain superfamily / Transcription elongation factor, N-terminal / Prokaryotic transcription elongation factors signature 2. / Transcription elongation factor, GreA/GreB, C-terminal / Transcription elongation factor GreA/GreB family / Transcription elongation factor, GreA/GreB, C-term ...Transcription elongation factor, GreA/GreB, N-terminal domain / Transcription elongation factor, GreA/GreB, C-terminal domain / Transcription elongation factor, GreA/GreB, conserved site / Transcription elongation factor, GreA/GreB, N-terminal / Transcription elongation factor, GreA/GreB, N-terminal domain superfamily / Transcription elongation factor, N-terminal / Prokaryotic transcription elongation factors signature 2. / Transcription elongation factor, GreA/GreB, C-terminal / Transcription elongation factor GreA/GreB family / Transcription elongation factor, GreA/GreB, C-term / Transcription elongation factor GreA/GreB, C-terminal domain superfamily / Chitinase A; domain 3 / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription inhibitor protein Gfh1
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Kong, X.P. / Kim, S.-S.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: pH-dependent conformational switch activates the inhibitor of transcription elongation.
著者: Laptenko, O. / Kim, S.-S. / Lee, J. / Starodubtseva, M. / Cava, F. / Berenguer, J. / Kong, X.P. / Borukhov, S.
履歴
登録2005年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anti-cleavage anti-greA transcription factor gfh1
B: Anti-cleavage anti-greA transcription factor gfh1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3572
ポリマ－34,3572
非ポリマー00
水5,260292
1
A: Anti-cleavage anti-greA transcription factor gfh1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1781
ポリマ－17,1781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Anti-cleavage anti-greA transcription factor gfh1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1781
ポリマ－17,1781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)28.412, 152.662, 32.375
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.65, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Biological assembly is a monomer. The asymetric unit of the crystal contains two monomers.

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要素

#1: タンパク質 Anti-cleavage anti-greA transcription factor gfh1


分子量: 17178.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB27 / 遺伝子: gfh1 / プラスミド: pET19C / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q72JT8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.02 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 29% PEG 3350, 0.1M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X4A10.97917, 0.97939, 0.97853
シンクロトロンNSLS X2521.1
シンクロトロンNSLS X6A31.07
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 4r1CCD2003年8月26日
ADSC QUANTUM 3152CCD2004年2月9日
ADSC QUANTUM 2103CCD2004年1月20日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979171
20.979391
30.978531
41.11
51.071
反射解像度: 1.52→38.17 Å / Num. obs: 39911 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル解像度: 1.52→1.57 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.312 / Num. unique all: 3624 / % possible all: 87.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→27.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 276484.58 / Data cutoff high rms absF: 276484.58 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 1728 5.1 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all-35323 --
obs-34114 96.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.8802 Å2 / ksol: 0.372025 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.93 Å20 Å20.57 Å2
2---3.01 Å20 Å2
3----1.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→27.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2374 0 0 292 2666
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.63
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.562
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.772.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 278 5.2 %
Rwork0.235 5063 -
obs--90.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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