structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy,target function
代表モデル
モデル #1
closest to the average,fewest violations,lowest energy
-
要素
#1: タンパク質・ペプチド
lungsurfactantproteinC
分子量: 3508.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: peptide synthesis using f-Moc chemistry. The sequence of the peptide is naturally found in Human.
-
実験情報
-
実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
2D NOESY
1
2
1
2D TOCSY
1
3
1
DQF-COSY
2
4
2
2D NOESY
2
5
2
2D TOCSY
-
試料調製
詳細
Solution-ID
内容
溶媒系
1
0.5mM SP-Ci(1-31) in 35mM [2H38]dodecylphosphocholine (DPC), 50mM sodium phosphate buffer
90% H2O/10% D2O
2
0.5mM SP-Ci(1-31)
[2H5]-ethanol
試料状態
Conditions-ID
イオン強度
pH
圧 (kPa)
温度 (K)
1
0.1
7.5
ambient
297K
2
0
7
ambient
287K
-
NMR測定
NMRスペクトロメーター
タイプ
製造業者
モデル
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Varian INOVA
Varian
INOVA
800
1
Bruker DMX
Bruker
DMX
600
2
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
VNMR
1.1.D
varian
collection
PROSA
3.2
P.Guntert
解析
XEASY
3
R. Koradi
データ解析
DYANA
2.6
P.guntert
構造決定
OPAL
3
P.Luginbul
精密化
精密化
手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 詳細: the structures are based on a total of 344 restraints, 263 are NOE-derived distance constraints, 81 dihedral angle restraints
代表構造
選択基準: closest to the average,fewest violations,lowest energy
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy,target function 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20