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- PDB-2er7: X-RAY ANALYSES OF ASPARTIC PROTEINASES.III. THREE-DIMENSIONAL STR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2er7
タイトルX-RAY ANALYSES OF ASPARTIC PROTEINASES.III. THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF ENDOTHIAPEPSIN COMPLEXED WITH A TRANSITION-STATE ISOSTERE INHIBITOR OF RENIN AT 1.6 ANGSTROMS RESOLUTION
要素
  • ENDOTHIAPEPSIN
  • TRANSITION-STATE ISOSTERE INHIBITOR OF RENIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / ACID PROTEINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


endothiapepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-261 Oligopeptide / Endothiapepsin
類似検索 - 構成要素
生物種Cryphonectria parasitica (菌類)
手法X線回折 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Veerapandian, B. / Cooper, J.B. / Szelke, M. / Blundell, T.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: X-ray analyses of aspartic proteinases. III Three-dimensional structure of endothiapepsin complexed with a transition-state isostere inhibitor of renin at 1.6 A resolution.
著者: Veerapandian, B. / Cooper, J.B. / Sali, A. / Blundell, T.L.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1984
タイトル: The Active Site of Aspartic Proteinases
著者: Pearl, L. / Blundell, T.
#2: ジャーナル: Proc.FEBS Meet. / 年: 1979
タイトル: Active Site of Acid Proteinases
著者: Blundell, T.L. / Jones, H.B. / Khan, G. / Taylor, G. / Sewell, T.S. / Pearl, L.H. / Wood, S.P.
#3: ジャーナル: Proc.FEBS Meet. / 年: 1979
タイトル: The Three-Dimensional Structure of Acid Proteinases
著者: Blundell, T.L. / Jenkins, J.A. / Khan, G. / Roychowdhury, P. / Sewell, T. / Tickle, I.J. / Wood, E.A.
#4: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1979
タイトル: Four-Fold Structural Repeat in the Acid Proteases
著者: Blundell, T.L. / Sewell, B.T. / Mclachlan, A.D.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 1978
タイトル: Structural Evidence for Gene Duplication in the Evolution of Acid Proteases
著者: Tang, J. / James, M.N.G. / Hsu, I.N. / Jenkins, J.A. / Blundell, T.L.
#6: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1977
タイトル: Homology Among Acid Proteases. Comparison of Crystal Structures at 3 Angstroms Resolution of Acid Proteases from Rhizopus Chinensis and Endothia Parasitica
著者: Subramanian, E. / Swan, I.D.A. / Liu, M. / Davies, D.R. / Jenkins, J.A. / Tickle, I.J. / Blundell, T.L.
#7: ジャーナル: Adv.Exp.Med.Biol. / 年: 1977
タイトル: X-Ray Analysis and Circular Dichroism of the Acid Protease from Endothia Parasitica and Chymosin
著者: Jenkins, J. / Tickle, I. / Sewell, T. / Ungaretti, L. / Wollmer, A. / Blundell, T.
履歴
登録1990年11月12日処理サイト: BNL
改定 1.01991年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.omega / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_standard_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_target_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: ENDOTHIAPEPSIN
I: TRANSITION-STATE ISOSTERE INHIBITOR OF RENIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2055
ポリマ－34,9172
非ポリマー2883
水5,783321
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area12940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.000, 75.700, 42.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES PRO E 23 AND PRO E 133 ARE CIS PROLINES.
2: THE INHIBITOR RESIDUE LOV I 6 IS LEU-VAL WITH THE PEPTIDE BOND REPLACED BY CHOH-CH2.

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要素

#1: タンパク質 ENDOTHIAPEPSIN


分子量: 33813.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cryphonectria parasitica (菌類) / 参照: UniProt: P11838, EC: 3.4.23.6
#2: タンパク質・ペプチド TRANSITION-STATE ISOSTERE INHIBITOR OF RENIN


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1103.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: H-261 Oligopeptide
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE COMPLETE SEQUENCE WAS DETERMINED BY V. PEDERSEN AS TRYPTIC FRAGMENTS WHICH WERE ALIGNED IN THE ...THE COMPLETE SEQUENCE WAS DETERMINED BY V. PEDERSEN AS TRYPTIC FRAGMENTS WHICH WERE ALIGNED IN THE ELECTRON DENSITY. HOMOLOGY WITH OTHER ASPARTIC PROTEINASES WAS USED TO RESOLVE ALIGNMENT AMBIGUITIES. THE RESIDUE NUMBERING IS BASED ON THAT OF PORCINE PEPSIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.03 %
結晶化
*PLUS
pH: 4.6 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 mg/mlprotein11
20.1 Msodium acetate11

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / Num. obs: 28014 / Num. measured all: 38375 / Rmerge(I) obs: 0.055

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.6→20 Å / Rfactor Rwork: 0.142
詳細: THE QUANTITY GIVEN IN THE TEMPERATURE FACTOR FIELD OF THE *ATOM* AND *HETATM* RECORDS BELOW IS U**2, WHICH IS THE MEAN-SQUARE AMPLITUDE OF ATOMIC VIBRATION. THE TEMPERATURE FACTOR, B, CAN BE ...詳細: THE QUANTITY GIVEN IN THE TEMPERATURE FACTOR FIELD OF THE *ATOM* AND *HETATM* RECORDS BELOW IS U**2, WHICH IS THE MEAN-SQUARE AMPLITUDE OF ATOMIC VIBRATION. THE TEMPERATURE FACTOR, B, CAN BE DERIVED BY THE FOLLOWING RELATION - B = 8 * (PI)**2 * U**2.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2468 0 15 321 2804
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d0.045
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 28014 / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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