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- PDB-2eqg: Solution structure of the first A20-type zinc finger domain from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eqg
タイトルSolution structure of the first A20-type zinc finger domain from human tumor necrosis factor, alpha-induced protein3
要素Tumor necrosis factor, alpha-induced protein 3
キーワードHYDROLASE / zf-A20 domain / Tumor necrosis factor / alpha-induced protein 3 / Putative DNA-binding protein A20 / Zinc finger protein A20 / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of vascular wound healing / negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / establishment of protein localization to vacuole / negative regulation of osteoclast proliferation / tolerance induction to lipopolysaccharide / negative regulation of CD40 signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination ...regulation of vascular wound healing / negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / establishment of protein localization to vacuole / negative regulation of osteoclast proliferation / tolerance induction to lipopolysaccharide / negative regulation of CD40 signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination / negative regulation of B cell activation / negative regulation of chronic inflammatory response / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / protein K11-linked deubiquitination / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of germinal center formation / B-1 B cell homeostasis / regulation of defense response to virus by host / protein K48-linked deubiquitination / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of hepatocyte proliferation / negative regulation of bone resorption / TNFR1-induced proapoptotic signaling / negative regulation of interleukin-1 beta production / K63-linked deubiquitinase activity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of interleukin-2 production / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to muramyl dipeptide / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of tumor necrosis factor production / protein deubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cytoskeleton organization / negative regulation of innate immune response / negative regulation of protein ubiquitination / ubiquitin binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / response to molecule of bacterial origin / kinase binding / negative regulation of inflammatory response / cellular response to hydrogen peroxide / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / Ovarian tumor domain proteases / cell migration / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / lysosome / inflammatory response / apoptotic process / DNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CD2-Gal4 - #30 / CD2-Gal4 / : / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. ...CD2-Gal4 - #30 / CD2-Gal4 / : / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Zhang, H.P. / Hayahsi, F. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Solution structure of the first A20-type zinc finger domain from human tumor necrosis factor, alpha-induced protein3
著者: Zhang, H.P. / Hayashi, F. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年3月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor, alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,2782
ポリマ-5,2131
非ポリマー651
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Tumor necrosis factor, alpha-induced protein 3 / Putative DNA-binding protein A20 / Zinc finger protein A20


分子量: 5212.726 Da / 分子数: 1 / 断片: A20-type zinc finger domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell-free protein synthesis / 遺伝子: TNFAIP3 / プラスミド: P070115-04 / 参照: UniProt: P21580, 加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.08mM 13C, 15N-labeled protein; 20mM d-Tris-HCl(pH 7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 0.05mM ZnCl2+1mM IDA; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 7 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVariancollection
NMRPipe20031121Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B.A.データ解析
KUJIRA0.9818Kobayashi, N.データ解析
CYANA2.0.17Guntert, P.構造決定
CYANA2.0.17Guntert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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