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- PDB-2eob: Solution structure of the second SH2 domain from rat PLC gamma-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2eob
タイトルSolution structure of the second SH2 domain from rat PLC gamma-2
要素1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma 2
キーワードHYDROLASE / sh2 / Phosphoinositide phospholipase C / PLC-gamma-2 / Phospholipase C-gamma-2 / PLC-IV / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


CLEC7A (Dectin-1) signaling / Dectin-2 family / GPVI-mediated activation cascade / Generation of second messenger molecules / Role of phospholipids in phagocytosis / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / DAP12 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / inositol trisphosphate biosynthetic process ...CLEC7A (Dectin-1) signaling / Dectin-2 family / GPVI-mediated activation cascade / Generation of second messenger molecules / Role of phospholipids in phagocytosis / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / DAP12 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / inositol trisphosphate biosynthetic process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of dendritic cell cytokine production / follicular B cell differentiation / phosphoinositide phospholipase C / antifungal innate immune response / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of interleukin-23 production / cellular response to lectin / phosphorylation-dependent protein binding / response to yeast / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / phosphatidylinositol metabolic process / positive regulation of phagocytosis, engulfment / cell activation / positive regulation of neuroinflammatory response / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / phosphatidylinositol biosynthetic process / programmed cell death / macrophage activation involved in immune response / phospholipid catabolic process / cellular response to lipid / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of programmed cell death / positive regulation of macrophage cytokine production / toll-like receptor signaling pathway / response to ATP / phosphatidylinositol-mediated signaling / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / intracellular vesicle / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / B cell activation / response to magnesium ion / positive regulation of intracellular signal transduction / regulation of lipid metabolic process / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of type I interferon production / response to axon injury / release of sequestered calcium ion into cytosol / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of calcium-mediated signaling / B cell differentiation / cellular response to calcium ion / protein tyrosine kinase binding / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / B cell receptor signaling pathway / calcium-mediated signaling / positive regulation of interleukin-6 production / ruffle membrane / positive regulation of tumor necrosis factor production / T cell receptor signaling pathway / regulation of gene expression / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / scaffold protein binding / response to lipopolysaccharide / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / membrane raft / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-2, SH3 domain / : / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-2, SH3 domain / : / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Sano, R. / Hayashi, F. / Nagashima, T. / Yoshida, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the second SH2 domain from rat PLC gamma-2
著者: Sano, R. / Hayashi, F. / Nagashima, T. / Yoshida, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年3月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2821
ポリマ－14,2821
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma 2 / Phosphoinositide phospholipase C / PLC-gamma-2 / Phospholipase C-gamma-2 / PLC-IV


分子量: 14282.141 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 解説: cell-free protein synthesis / 遺伝子: Plcg2 / プラスミド: P051205-01 / 参照: UniProt: P24135, phosphoinositide phospholipase C

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.71mM 13C, 15N-labeled protein; 20mM d-Tris-HCl; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3, 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA9001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVariancollection
NMRPipe20030801Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B.A.データ解析
KUJIRA0.982Kobayashi, N.データ解析
CYANA2.0.17Guntert, P.構造決定
CYANA2.0.17Guntert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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