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万見
- PDB-2efr: Crystal structure of the c-terminal tropomyosin fragment with N- ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2efr
タイトルCrystal structure of the c-terminal tropomyosin fragment with N- and C-terminal extensions of the leucine zipper at 1.8 angstroms resolution
要素General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / DESTABILIZING CLUSTER / HYDROPHOBIC CORE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / Oxidative Stress Induced Senescence / troponin I binding ...protein localization to nuclear periphery / FCERI mediated MAPK activation / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / mediator complex binding / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / Oxidative Stress Induced Senescence / troponin I binding / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / amino acid biosynthetic process / cellular response to amino acid starvation / muscle contraction / actin filament / actin filament organization / RNA polymerase II transcription regulator complex / : / actin filament binding / actin cytoskeleton / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Tropomyosin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Minakata, S. / Nitanai, Y. / Maeda, K. / Oda, N. / Wakabayashi, K. / Maeda, Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Two crystal structures of tropomyosin C-terminal fragment 176-273: exposure of the hydrophobic core to the solvent destabilizes the tropomyosin molecule
著者: Minakata, S. / Nitanai, Y. / Maeda, K. / Oda, N. / Wakabayashi, K. / Maeda, Y.
履歴
登録2007年2月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain
B: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain
C: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain
D: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3554
ポリマ－73,3554
非ポリマー00
水26,3021460
1
A: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain
B: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6772
ポリマ－36,6772
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8490 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area22270 Å2
手法PISA, PQS
2
C: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain
D: General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6772
ポリマ－36,6772
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8560 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area22170 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.363, 65.840, 71.135
Angle α, β, γ (deg.)66.40, 89.93, 90.03
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain / Alpha-tropomyosin


分子量: 18338.695 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 147-175, residues 176-301 / 変異: C190S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-TERMINAL SEQUENCE DATABASE RESIDUES 249-277 OF GCN4 LEUCINE ZIPPER AND THEN C-TERMINAL SEQUENCE DATABASE RESIDUES 176-273 OF RABBIT SKELETAL MUSCLE ALPHA-TROPOMYOSIN
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
属: Saccharomyces, Oryctolagus / 生物種: , / 株: , / プラスミド: PET3D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P03069, UniProt: P58772
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.1 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.2M 1,6-HEXANEDIOL, 0.2M AMMONIUM ACETATE, 0.1M HEPES, PH7.5, pH 7.50, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月7日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 62779 / Num. obs: 62779 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.201 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→19.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 773369.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.316 3161 5 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.237 62708 96 %-
all-62708 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 72.2085 Å2 / ksol: 0.323082 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.04 Å2-0.74 Å2-0.11 Å2
2---2.91 Å2-10.85 Å2
3----2.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5118 0 0 1460 6578
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d14.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.171.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.892.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 499 4.8 %
Rwork0.298 9823 -
obs--94.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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