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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 200 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of H369L mutant of yeast bleomycin hydrolase | ||||||
要素 | Cysteine proteinase 1 | ||||||
キーワード | HYDROLASE / bleomycin hydrolase / thiol protease / C1 protease | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bleomycin hydrolase / cysteine-type aminopeptidase activity / homocysteine catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / aminopeptidase activity / cysteine-type peptidase activity / response to toxic substance / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding ...bleomycin hydrolase / cysteine-type aminopeptidase activity / homocysteine catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / aminopeptidase activity / cysteine-type peptidase activity / response to toxic substance / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cysteine-type endopeptidase activity / response to antibiotic / mRNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / proteolysis / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 同系置換 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | O'Farrell, P.A. / Joshua-Tor, L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2007 タイトル: Mutagenesis and crystallographic studies of the catalytic residues of the papain family protease bleomycin hydrolase: new insights into active-site structure 著者: O'Farrell, P.A. / Joshua-Tor, L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2e02.cif.gz | 103.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2e02.ent.gz | 79.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2e02.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/2e02 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/2e02 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 6||||||||
単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 52401.668 Da / 分子数: 1 / 変異: H369L / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01532, bleomycin hydrolase |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.86 % |
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 14-20% PEG 4K, 100mM Tris-HCL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 27215 / Biso Wilson estimate: 14.1 Å2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 同系置換 / 解像度: 2.2→49.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 606883.13 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.0489 Å2 / ksol: 0.335612 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 34.1 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→49.94 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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