[日本語] English
万見
- PDB-2dwm: Crystal structure of the PriA protein complexed with oligonucleotides -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dwm
タイトルCrystal structure of the PriA protein complexed with oligonucleotides
要素
  • 5'-D(*AP*T)-3'
  • Primosomal protein N
キーワードHYDROLASE/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriC complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriB complex / plasmid maintenance / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / replication fork processing / DNA unwinding involved in DNA replication / 3'-5' DNA helicase activity / DNA replication initiation / helicase activity ...DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriC complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriB complex / plasmid maintenance / primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / replication fork processing / DNA unwinding involved in DNA replication / 3'-5' DNA helicase activity / DNA replication initiation / helicase activity / response to gamma radiation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / DNA-templated DNA replication / double-strand break repair / DNA recombination / DNA replication / hydrolase activity / response to antibiotic / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
PriA, 3(prime) DNA-binding domain / : / Primosomal protein N'-like, winged helix / Primosomal protein N' / PriA DNA helicase, Cys-rich region (CRR) domain / Primosomal protein N', 3' DNA-binding domain / Primosomal protein N, C-terminal domain / Primosomal protein N', 3' DNA-binding domain superfamily / 3'DNA-binding domain (3'BD) / Primosomal protein N C-terminal domain ...PriA, 3(prime) DNA-binding domain / : / Primosomal protein N'-like, winged helix / Primosomal protein N' / PriA DNA helicase, Cys-rich region (CRR) domain / Primosomal protein N', 3' DNA-binding domain / Primosomal protein N, C-terminal domain / Primosomal protein N', 3' DNA-binding domain superfamily / 3'DNA-binding domain (3'BD) / Primosomal protein N C-terminal domain / PriA DNA helicase Cys-rich region (CRR) domain / GIY-YIG endonuclease / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Primosomal protein N'
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Sasaki, K. / Ose, T. / Tanaka, T. / Masai, H. / Maenaka, K. / Kohda, D.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2007
タイトル: Structural basis of the 3'-end recognition of a leading strand in stalled replication forks by PriA.
著者: Sasaki, K. / Ose, T. / Okamoto, N. / Maenaka, K. / Tanaka, T. / Masai, H. / Saito, M. / Shirai, T. / Kohda, D.
履歴
登録2006年8月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年2月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
E: 5'-D(*AP*T)-3'
F: 5'-D(*AP*T)-3'
G: 5'-D(*AP*T)-3'
A: Primosomal protein N
B: Primosomal protein N
C: Primosomal protein N
D: Primosomal protein N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8247
ポリマ－48,8247
非ポリマー00
水00
1
E: 5'-D(*AP*T)-3'
A: Primosomal protein N
B: Primosomal protein N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1263
ポリマ－24,1263
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
F: 5'-D(*AP*T)-3'
G: 5'-D(*AP*T)-3'
C: Primosomal protein N
D: Primosomal protein N


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6984
ポリマ－24,6984
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.660, 112.660, 260.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*T)-3'


分子量: 572.442 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質
Primosomal protein N / DNA helicase / ATP-dependent helicase priA / Replication factor Y


分子量: 11776.790 Da / 分子数: 4 / Fragment: Residues 1-105 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P17888, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.8
詳細: 0.1M sodium citrate, 0.2M ammonium sulfate, pH 3.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1sodium citrate11
2ammonium sulfate11
3sodium citrate12
4ammonium sulfate12

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→50 Å / Num. obs: 11411 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 111.4 Å2 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 3.15→3.26 Å / 冗長度: 11.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.77 / Num. unique all: 1126 / Rsym value: 0.425 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2D7E

2d7e


解像度: 3.15→20 Å / σ(F): 2.7
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.3177 763 RANDOM
Rwork0.2708 --
all-10657 -
obs-9894 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.66 Å0.47 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3296 78 0 0 3374
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0094
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9044
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d24.4635
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.3527
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.26 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.444 69
Rwork0.3595 -
obs-815

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る