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万見
- PDB-2dle: Solution structure of the fourth fn3 domain of human receptor-typ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dle
タイトルSolution structure of the fourth fn3 domain of human receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
キーワードHYDROLASE / Protein-tyrosine phosphatase eta / R-PTP-eta / HPTP eta / Protein-tyrosine phosphatase receptor type J / Density-enhanced phosphatase 1 / CD148 antigen / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / contact inhibition / gamma-catenin binding / delta-catenin binding / positive regulation of platelet activation / negative regulation of vascular permeability / platelet-derived growth factor receptor binding / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / mitogen-activated protein kinase binding / platelet formation ...positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / contact inhibition / gamma-catenin binding / delta-catenin binding / positive regulation of platelet activation / negative regulation of vascular permeability / platelet-derived growth factor receptor binding / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / mitogen-activated protein kinase binding / platelet formation / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / positive chemotaxis / positive regulation of macrophage chemotaxis / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / oligodendrocyte differentiation / phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / immunological synapse / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of MAP kinase activity / regulation of cell adhesion / vasculogenesis / specific granule membrane / positive regulation of phagocytosis / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / Negative regulation of FLT3 / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / B cell differentiation / positive regulation of calcium-mediated signaling / axon guidance / negative regulation of cell migration / negative regulation of cell growth / cytokine-mediated signaling pathway / Negative regulation of MET activity / beta-catenin binding / ruffle membrane / positive regulation of tumor necrosis factor production / blood coagulation / cell junction / glucose homeostasis / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / heart development / angiogenesis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / nuclear body / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / nucleolus / cell surface / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...PTPRJ, transmembrane domain / TM proximal of protein tyrosine phosphatase, receptor type J / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Izumi, K. / Yoshida, M. / Hayashi, F. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the fourth fn3 domain of human receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta
著者: Izumi, K. / Yoshida, M. / Hayashi, F. / Yokoyama, S.
履歴
登録2006年4月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7471
ポリマ－10,7471
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function,structures with the lowest energy,structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase eta / Protein-tyrosine phosphatase eta / R-PTP-eta / HPTP eta / Protein-tyrosine phosphatase receptor ...Protein-tyrosine phosphatase eta / R-PTP-eta / HPTP eta / Protein-tyrosine phosphatase receptor type J / Density-enhanced phosphatase 1 / DEP-1 / CD148 antigen


分子量: 10746.783 Da / 分子数: 1 / 断片: fn3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell free protein synthesis / 遺伝子: PTPRJ, DEP1 / プラスミド: P050302-39 / 発現宿主: Cell free synthesis / 参照: UniProt: Q12913, protein-tyrosine-phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.05mM 13C, 15N-labeled protein; 20mM d-Tris-HCl; 100mM NaCl; 1mM DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 120mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1CVariancollection
NMRPipe20031121Delaglio,F.解析
NMRView5.0.4Johnson,B.Aデータ解析
KUJIRA0.932Kobayashi,N.データ解析
CYANA2.0.17Guntert,P.構造決定
CYANA2.0.17Guntert,P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function,structures with the lowest energy,structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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