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- PDB-2dko: Extended substrate recognition in caspase-3 revealed by high reso... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dko
タイトルExtended substrate recognition in caspase-3 revealed by high resolution X-ray structure analysis
要素
  • (Caspase-3) x 2
  • PHQ-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / LOW BARRIER HYDROGEN BOND / CASPASE / DRUG DESIGN / RADIATION DAMAGE / TETRAHEDRAL INTERMEDIATE / PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis ...caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex / cellular response to staurosporine / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Apoptosis induced DNA fragmentation / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / death receptor binding / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / axonal fasciculation / Signaling by Hippo / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / negative regulation of cytokine production / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / execution phase of apoptosis / Other interleukin signaling / positive regulation of amyloid-beta formation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of B cell proliferation / T cell homeostasis / negative regulation of activated T cell proliferation / B cell homeostasis / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / protein maturation / negative regulation of cell cycle / response to X-ray / response to amino acid / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / cell fate commitment / regulation of macroautophagy / response to tumor necrosis factor / Pyroptosis / response to glucose / response to UV / response to glucocorticoid / keratinocyte differentiation / enzyme activator activity / striated muscle cell differentiation / Degradation of the extracellular matrix / intrinsic apoptotic signaling pathway / erythrocyte differentiation / hippocampus development / apoptotic signaling pathway / sensory perception of sound / response to nicotine / regulation of protein stability / protein catabolic process / response to hydrogen peroxide / neuron differentiation / protein processing / response to wounding / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / heart development / peptidase activity / protease binding / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / learning or memory / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / DNA damage response / protein-containing complex binding / apoptotic process / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues ...Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-alpha-aspartyl-L-alpha-glutamyl-N-[(1S)-1-(carboxymethyl)-3-chloro-2-oxopropyl]-L-valinamide / Caspase-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.06 Å
データ登録者Mittl, P.R.E. / Ganesan, R. / Jelakovic, S. / Grutter, M.G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Extended Substrate Recognition in Caspase-3 Revealed by High Resolution X-ray Structure Analysis
著者: Ganesan, R. / Mittl, P.R.E. / Jelakovic, S. / Grutter, M.G.
履歴
登録2006年4月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42014年4月2日Group: Structure summary
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-3
B: Caspase-3
I: PHQ-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1683
ポリマ－29,1683
非ポリマー00
水6,035335
1
A: Caspase-3
B: Caspase-3
I: PHQ-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE

A: Caspase-3
B: Caspase-3
I: PHQ-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3366
ポリマ－58,3366
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
Buried area16910 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area19540 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)67.650, 83.890, 96.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-392-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Caspase-3


分子量: 16524.814 Da / 分子数: 1 / 断片: Caspase-3 p17 subunit, residues 29-174 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42574, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Caspase-3


分子量: 11981.682 Da / 分子数: 1 / 断片: Caspase-3 p12 subunit, residues 175-277 / Mutation: D175A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P42574, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#3: タンパク質・ペプチド PHQ-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE / Z-DEVD-CMK


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 661.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized
参照: N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-alpha-aspartyl-L-alpha-glutamyl-N-[(1S)-1-(carboxymethyl)-3-chloro-2-oxopropyl]-L-valinamide
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 335 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE UNBOUND INHIBITOR (CHAIN I) IS CARBOBENZOXY-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION ...THE UNBOUND INHIBITOR (CHAIN I) IS CARBOBENZOXY-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH THE ENZYME CHLORINE DISSOCIATES AND THE INHIBITOR COVALENTLY BINDS TO THE SG CYS 163 A OF THE ENZYME FORMING A TETRAHEDRAL INTERMEDIATE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.75 / 詳細: pH 4.75, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.8498 / 波長: 0.8498 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8498 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.06→20 Å / Num. all: 113110 / Num. obs: 113110 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 1.06→1.15 Å / Rmerge(I) obs: 0.366 / Mean I/σ(I) obs: 3.06 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1cp3

1cp3


解像度: 1.06→20 Å / Num. parameters: 20202 / Num. restraintsaints: 24660 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1747 2049 1.8 %RANDOM
Rwork0.142 ---
obs0.142 113110 89.9 %-
all-113110 --
Refine analyzeNum. disordered residues: 20 / Occupancy sum hydrogen: 1933 / Occupancy sum non hydrogen: 2362.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.06→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2029 0 0 335 2364
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0301
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.086
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.113
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.044
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.054
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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