[日本語] English
万見
- PDB-2d6f: Crystal structure of Glu-tRNA(Gln) amidotransferase in the comple... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d6f
タイトルCrystal structure of Glu-tRNA(Gln) amidotransferase in the complex with tRNA(Gln)
要素
  • Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D
  • Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E
  • tRNA
キーワードligase/RNA / ligase / RNA / ligase-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / aminoacyl-tRNA ligase activity / asparaginase activity / amino acid metabolic process / regulation of translational fidelity / translation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GatB domain, N-terminal subdomain / SH3 type barrels. - #520 / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D / GatD, N-terminal superfamily / GatD, N-terminal / GatD N-terminal domain / GAD-like domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic ...GatB domain, N-terminal subdomain / SH3 type barrels. - #520 / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D / GatD, N-terminal superfamily / GatD, N-terminal / GatD N-terminal domain / GAD-like domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, subunit B /E / GatB/GatE catalytic domain / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B signature. / Asn/Gln amidotransferase / GatB domain / GatB domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA amidotransferase subunit B-like / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 2 / GAD domain / GAD domain / GAD-like domain superfamily / Type I L-asparaginase family / L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Gyrase A; domain 2 / SH3 type barrels. / DNA polymerase; domain 1 / Roll / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermobacter thermautotrophicus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Nureki, O.
引用ジャーナル: Science / 年: 2006
タイトル: Structural basis of RNA-dependent recruitment of glutamine to the genetic code
著者: Oshikane, H. / Sheppard, K. / Fukai, S. / Nakamura, Y. / Ishitani, R. / Numata, T. / Sherrer, R.L. / Feng, L. / Schmitt, E. / Panvert, M. / Blanquet, S. / Mechulam, Y. / Soll, D. / Nureki, O.
履歴
登録2005年11月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
E: tRNA
F: tRNA
A: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D
B: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D
C: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E
D: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)283,1608
ポリマ－283,0296
非ポリマー1312
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)118.812, 140.706, 186.044
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: RNA鎖 tRNA


分子量: 23835.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D / GatD / Glu-ADT subunit D


分子量: 48053.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanothermobacter thermautotrophicus (古細菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O26802, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#3: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E / GatE / Glu-ADT subunit E


分子量: 69626.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanothermobacter thermautotrophicus (古細菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O26803, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 20 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→50 Å / Num. all: 271328 / Num. obs: 271328 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.15→3.34 Å / % possible all: 86.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.15→46.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 4803473.34 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 2728 5.1 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.23 53857 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.22395 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 62.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6 Å20 Å20 Å2
2--7.61 Å20 Å2
3----5.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→46.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14516 3118 2 180 17816
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.341.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.382
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.62.5
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 443 5.2 %
Rwork0.296 8107 -
obs--95.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4dna-rna_rep.paramdna-rna.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る