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- PDB-2ct2: Solution Structure of the RING domain of the Tripartite motif pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ct2
タイトルSolution Structure of the RING domain of the Tripartite motif protein 32
要素Tripartite motif protein 32
キーワードLIGASE / Tripartite motif protein 32 / Zinc-finger protein HT2A / Tat-interacting protein / RING domain / structural genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


actin ubiquitination / positive regulation of interleukin-17-mediated signaling pathway / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 20 production / striated muscle myosin thick filament / positive regulation of striated muscle cell differentiation / suppression of viral release by host / free ubiquitin chain polymerization / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of cilium assembly / Tat protein binding ...actin ubiquitination / positive regulation of interleukin-17-mediated signaling pathway / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 20 production / striated muscle myosin thick filament / positive regulation of striated muscle cell differentiation / suppression of viral release by host / free ubiquitin chain polymerization / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of cilium assembly / Tat protein binding / positive regulation of autophagosome assembly / negative regulation of viral transcription / tissue homeostasis / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of cell motility / positive regulation of neurogenesis / myosin binding / muscle cell cellular homeostasis / response to starvation / axon development / fat cell differentiation / positive regulation of proteolysis / protein K63-linked ubiquitination / autophagosome assembly / positive regulation of cell cycle / response to tumor necrosis factor / protein K48-linked ubiquitination / positive regulation of autophagy / response to UV / negative regulation of fibroblast proliferation / translation initiation factor binding / positive regulation of neuron differentiation / autophagosome / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / ubiquitin binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell growth / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / protein ubiquitination / positive regulation of cell migration / innate immune response / centrosome / endoplasmic reticulum / mitochondrion / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like ...: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM32
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Miyamoto, K. / Tochio, N. / Sato, M. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution Structure of the RING domain of the Tripartite motif protein 32
著者: Miyamoto, K. / Tochio, N. / Sato, M. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2005年5月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650HELIX Determination method: author determined

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tripartite motif protein 32
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6243
ポリマ－9,4931
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function, structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tripartite motif protein 32 / Zinc-finger protein HT2A / 72 kDa Tat-interacting protein


分子量: 9492.962 Da / 分子数: 1 / 断片: RING domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Cell-free protein synthesis / 遺伝子: TRIM32 / プラスミド: P041101-17
参照: UniProt: Q13049, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.47mM RING domain U-13C, 15N; 20mM d-Tris-HCl(pH7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 0.05mM ZNCl2; 0.1mM NTA; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 120 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Brukercollection
NMRPipe20031121Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B. A.データ解析
KUJIRA0.925Kobayashi, N.データ解析
CYANA2.0.17Guntert, P.構造決定
CYANA2.0.17Guntert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function, structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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