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万見
- PDB-2cnp: HIGH RESOLUTION SOLUTION STRUCTURE OF APO RABBIT CALCYCLIN, NMR, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cnp
タイトルHIGH RESOLUTION SOLUTION STRUCTURE OF APO RABBIT CALCYCLIN, NMR, 22 STRUCTURES
要素CALCYCLIN
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN / EF-HAND / S-100 PROTEIN / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


S100 protein binding / cytoplasmic side of plasma membrane / calcium-dependent protein binding / nuclear envelope / : / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein S100-A6 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site ...Protein S100-A6 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY VARIABLE TARGET FUNCTION ALGORITHM, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS SIMULATED ANNEALING
データ登録者Maler, L. / Potts, B.C.M. / Chazin, W.J.
引用
ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 1999
タイトル: High resolution solution structure of apo calcyclin and structural variations in the S100 family of calcium-binding proteins.
著者: Maler, L. / Potts, B.C. / Chazin, W.J.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: 1H NMR Assignments of Apo Calcyclin and Comparative Structural Analysis with Calbindin D9K and S100 Beta
著者: Potts, B.C. / Carlstrom, G. / Okazaki, K. / Hidaka, H. / Chazin, W.J.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: The Structure of Calcyclin Reveals a Novel Homodimeric Fold for S100 Ca(2+)-Binding Proteins
著者: Potts, B.C. / Smith, J. / Akke, M. / Macke, T.J. / Okazaki, K. / Hidaka, H. / Case, D.A. / Chazin, W.J.
#3: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Erratum. The Structure of Calcyclin Reveals a Novel Homodimeric Fold for S100 Ca(2+)-Binding Proteins
著者: Potts, B.C. / Smith, J. / Akke, M. / Macke, T.J. / Okazaki, K. / Hidaka, H. / Case, D.A. / Chazin, W.J.
#4: ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 1991
タイトル: A Calcium-Binding Protein from Rabbit Lung Cytosol Identified as the Product of Growth-Regulated Gene (2A9) and its Binding Proteins
著者: Tokumitsu, H. / Kobayashi, R. / Hidaka, H.
#5: ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 1995
タイトル: A Calcium-Binding Protein from Rabbit Lung Cytosol Identified as the Product of Growth-Regulated Gene (2A9) and its Binding Proteins
著者: Tokumitsu, H. / Kobayashi, R. / Hidaka, H.
履歴
登録1999年1月7日処理サイト: BNL
改定 1.01999年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALCYCLIN
B: CALCYCLIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3352
ポリマ－20,3352
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)22 / 112DEFINED THE MINIMAL NUMBER OF CONFORMERS NEEDED TO REPRESENT THE SRUCTURE. THE MEMBERS OF THE ENSEMBLE WERE CHOSEN BASED ON A COMBINATION OF LEAST RESTRAINT VIOLATION ENERGY AND MOLECULAR ENERGIES.
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 CALCYCLIN / 2A9 / CACY / S100A6 / PRA


分子量: 10167.729 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 器官: LUNG / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P30801

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D/4D NOESY
121SEE MANUSCRIPT.
NMR実験の詳細Text: CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENTS WERE MADE BASED ON TRIPLE-RESONANCE EXPERIMENTS. DISTANCE CONTRAINTS WERE GENERATED FROM 2D HOMONUCLEAR NOESY, 3D 13C-NOESY-HSQC, 4D 13C/13C-NOESY-HMQC-NOESY, 2D AND ...Text: CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENTS WERE MADE BASED ON TRIPLE-RESONANCE EXPERIMENTS. DISTANCE CONTRAINTS WERE GENERATED FROM 2D HOMONUCLEAR NOESY, 3D 13C-NOESY-HSQC, 4D 13C/13C-NOESY-HMQC-NOESY, 2D AND 3D 13C-SELECT, 13C-FILTERED NOESY. TORSION ANGLE CONSTRAINTS WERE GENERATED FROM HACAHB-COSY, HNHA, HSQC AND NOESY EXPERIMENTS.

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試料調製

試料状態pH: 7 / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMXBrukerAMX6001
Bruker DMXBrukerDMX7502
Bruker DRXBrukerDRX7503

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解析

ソフトウェア名称: AMBER / 分類: 精密化
NMR software
名称バージョン開発者分類
Amber4.1PEARLMAN,CASE,CALDWELL,ROSS,CHEATHAM, FERGUSON,SEIBEL,SINGH,WEINER,KOLLMAN精密化
DIANA構造決定
Amber4.1構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY VARIABLE TARGET FUNCTION ALGORITHM, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS SIMULATED ANNEALING
ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING DIANA, FOLLOWED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS ANNEALING EMPLOYING THE FULL AMBER 4.1 FORCE FIELD TO CREATE MONOMER STRUCTURES. THE DIMER WAS CREATED BY ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING DIANA, FOLLOWED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS ANNEALING EMPLOYING THE FULL AMBER 4.1 FORCE FIELD TO CREATE MONOMER STRUCTURES. THE DIMER WAS CREATED BY DOCKING TWO COPIES OF A MONOMER AND FURTHER ANNEALING, ALL USING RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: DEFINED THE MINIMAL NUMBER OF CONFORMERS NEEDED TO REPRESENT THE SRUCTURE. THE MEMBERS OF THE ENSEMBLE WERE CHOSEN BASED ON A COMBINATION OF LEAST RESTRAINT ...コンフォーマー選択の基準: DEFINED THE MINIMAL NUMBER OF CONFORMERS NEEDED TO REPRESENT THE SRUCTURE. THE MEMBERS OF THE ENSEMBLE WERE CHOSEN BASED ON A COMBINATION OF LEAST RESTRAINT VIOLATION ENERGY AND MOLECULAR ENERGIES.
計算したコンフォーマーの数: 112 / 登録したコンフォーマーの数: 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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