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- PDB-2ch8: Structure of the Epstein-Barr Virus Oncogene BARF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ch8
タイトルStructure of the Epstein-Barr Virus Oncogene BARF1
要素33 KDA EARLY PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / BARF1 / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / ONCOGENE / EARLY PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / BARF1 second Ig-like domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Secreted protein BARF1
類似検索 - 構成要素
生物種EPSTEIN-BARR VIRUS (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tarbouriech, N. / Ruggiero, F. / deTurenne-Tessier, M. / Ooka, T. / Burmeister, W.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure of the Epstein-Barr Virus Oncogene Barf1
著者: Tarbouriech, N. / Ruggiero, F. / Deturenne-Tessier, M. / Ooka, T. / Burmeister, W.P.
履歴
登録2006年3月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 33 KDA EARLY PROTEIN
B: 33 KDA EARLY PROTEIN
C: 33 KDA EARLY PROTEIN
D: 33 KDA EARLY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,56220
ポリマ－89,8744
非ポリマー4,68716
水9,602533
1
A: 33 KDA EARLY PROTEIN
D: 33 KDA EARLY PROTEIN
ヘテロ分子

A: 33 KDA EARLY PROTEIN
D: 33 KDA EARLY PROTEIN
ヘテロ分子

A: 33 KDA EARLY PROTEIN
D: 33 KDA EARLY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,84230
ポリマ－134,8126
非ポリマー7,03124
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
手法PQS
2
B: 33 KDA EARLY PROTEIN
C: 33 KDA EARLY PROTEIN
ヘテロ分子

B: 33 KDA EARLY PROTEIN
C: 33 KDA EARLY PROTEIN
ヘテロ分子

B: 33 KDA EARLY PROTEIN
C: 33 KDA EARLY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,84230
ポリマ－134,8126
非ポリマー7,03124
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)179.245, 179.245, 95.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質
33 KDA EARLY PROTEIN / BARF1 / P33


分子量: 22468.619 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) EPSTEIN-BARR VIRUS (ヘルペスウイルス)
株: B95-8 / 細胞株 (発現宿主): HELA / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P03228
#2: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-PT / PLATINUM (II) ION


分子量: 195.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pt
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 533 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 1-21 SIGNAL PEPTIDE, CLEAVED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化pH: 6
詳細: 1 M AMMONIUM SULPHATE,1-2 % PEG 3350,100 MM BISTRIS/HCL PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 50910 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 9.98 / SU ML: 0.137 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.227 / ESU R Free: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2583 5.1 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.177 48327 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.64 Å2-0.32 Å20 Å2
2---0.64 Å20 Å2
3---0.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5958 0 168 533 6659
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0216338
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2011.9598620
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.0495738
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.4523.116276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.968151011
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8761533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1630.2980
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024693
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3010.22642
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.23930
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1970.2527
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1940.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.170.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.041.53851
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.70926065
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.68732868
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.794.52555
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.269 206
Rwork0.185 3555
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.02571.0131.03812.53710.88551.785-0.03990.15360.0286-0.1098-0.0020.2186-0.02250.04910.042-0.18980.02780.0127-0.09390.0053-0.172749.77251.9561-0.1789
24.25412.77160.45431.89360.1920.1717-0.15790.2170.4604-0.38450.14470.1919-0.1444-0.04540.0132-0.0537-0.0386-0.0037-0.0320.03390.08673.819385.46843.4354
33.7451-0.3572-0.1631.8673-0.27532.1068-0.07730.219-0.1926-0.19740.0311-0.2139-0.00710.0890.0462-0.0797-0.01040.0038-0.1239-0.0124-0.1332113.060820.848749.8821
44.4671-1.78-0.05550.75220.15490.4111-0.01780.3646-0.3811-0.13680.00120.25810.0566-0.06440.0166-0.05410.0331-0.01820.0041-0.01970.049872.055119.036954.835
53.6165-0.7627-0.51881.3258-0.05630.9340.0154-0.1959-0.05980.1707-0.04830.06910.02440.10010.0329-0.1533-0.0035-0.0145-0.1009-0.0046-0.149950.411543.842171.7443
64.0273-1.79130.10990.7976-0.05140.0103-0.1503-0.2388-0.38690.12510.13870.10120.0471-0.01020.0116-0.07230.0380.0315-0.02150.04610.070980.920215.621367.928
74.1650.49430.00262.0981-0.11051.96830.009-0.38130.28410.2741-0.0508-0.1215-0.1330.06090.0418-0.0812-0.06090.0048-0.0962-0.0144-0.1609106.223286.351421.9518
83.1862.20730.34081.53690.25240.07130.0355-0.39670.38770.1233-0.11760.3209-0.0436-0.02140.0821-0.0316-0.05640.0449-0.0041-0.03620.070865.954780.47816.8976
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A21 - 123
2X-RAY DIFFRACTION2A124 - 219
3X-RAY DIFFRACTION3B21 - 123
4X-RAY DIFFRACTION4B124 - 220
5X-RAY DIFFRACTION5C21 - 123
6X-RAY DIFFRACTION6C124 - 220
7X-RAY DIFFRACTION7D21 - 123
8X-RAY DIFFRACTION8D124 - 219

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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