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- PDB-2ce7: EDTA treated -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ce7
タイトルEDTA treated
要素CELL DIVISION PROTEIN FTSH
キーワードCELL DIVISION PROTEIN / CELL DIVISION / METALLOPROTEASE / FTSH
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M41 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase M41 / Peptidase, FtsH / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain ...Peptidase M41 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase M41 / Peptidase, FtsH / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Bieniossek, C. / Baumann, U.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2006
タイトル: The Molecular Architecture of the Metalloprotease Ftsh.
著者: Bieniossek, C. / Schalch, T. / Bumann, M. / Meister, M. / Meier, R. / Baumann, U.
履歴
登録2006年2月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
B: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
C: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
D: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
E: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
F: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,64024
ポリマ-316,5386
非ポリマー3,10118
3,585199
1
A: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
B: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
C: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
ヘテロ分子

A: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
B: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
C: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,64024
ポリマ-316,5386
非ポリマー3,10118
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
手法PQS
2
D: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
E: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
F: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
ヘテロ分子

D: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
E: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
F: CELL DIVISION PROTEIN FTSH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,64024
ポリマ-316,5386
非ポリマー3,10118
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)165.092, 165.092, 235.322
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
12A
22B
32C
42D
52E
62F
13A
23B
33C
43D
53E
63F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 3

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERGLYGLYAA153 - 3208 - 175
21SERSERGLYGLYBB153 - 3208 - 175
31SERSERGLYGLYCC153 - 3208 - 175
41SERSERGLYGLYDD153 - 3208 - 175
51SERSERGLYGLYEE153 - 3208 - 175
61SERSERGLYGLYFF153 - 3208 - 175
12ILEILEARGARGAA326 - 400181 - 255
22ILEILEARGARGBB326 - 400181 - 255
32ILEILEARGARGCC326 - 400181 - 255
42ILEILEARGARGDD326 - 400181 - 255
52ILEILEARGARGEE326 - 400181 - 255
62ILEILEARGARGFF326 - 400181 - 255
13GLUGLUGLUGLUAA416 - 588271 - 443
23GLUGLUGLUGLUBB416 - 588271 - 443
33GLUGLUGLUGLUCC416 - 588271 - 443
43GLUGLUGLUGLUDD416 - 588271 - 443
53GLUGLUGLUGLUEE416 - 588271 - 443
63GLUGLUGLUGLUFF416 - 588271 - 443

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
CELL DIVISION PROTEIN FTSH


分子量: 52756.414 Da / 分子数: 6 / 断片: CYTOPLASMIC DOMAIN, RESIDUES 147-610 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
解説: ERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSMZ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q9WZ49
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 410 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 415 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 410 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 415 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 410 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 415 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LYS 410TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LYS 415 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LYS 410 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LYS 415 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, LYS 410 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, LYS 415 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, LYS 410 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, LYS 415 TO ALA

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 7 / 詳細: 30% PEG400, 0.2M CACL2, 0.1 M HEPES PH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.976
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月3日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→40 Å / Num. obs: 120494 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.44→2.51 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 97.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.44→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 21.508 / SU ML: 0.242 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.381 / ESU R Free: 0.268 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1920 1.6 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.223 118480 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.36 Å20 Å20 Å2
2---1.36 Å20 Å2
3---2.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19191 0 174 199 19564
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02219659
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0213726
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0171.99726485
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.641333467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.21852439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.5624.095884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.939153603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.61815175
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.23038
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0221515
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023780
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2630.25151
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2550.214959
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1920.29802
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0970.211109
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2530.2503
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3110.2177
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1980.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.733315704
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.053.519699
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.024.58268
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.04356786
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11A899tight positional0.150.05
12B899tight positional0.150.05
13C899tight positional0.130.05
14D899tight positional0.170.05
15E899tight positional0.160.05
16F899tight positional0.10.05
21A442tight positional0.180.05
22B442tight positional0.150.05
23C442tight positional0.140.05
24D442tight positional0.150.05
25E442tight positional0.140.05
26F442tight positional0.120.05
31A828tight positional0.170.05
32B828tight positional0.20.05
33C828tight positional0.20.05
34D828tight positional0.20.05
35E828tight positional0.160.05
36F828tight positional0.170.05
11A1072loose positional0.765
12B1072loose positional0.785
13C1072loose positional0.835
14D1072loose positional0.885
15E1072loose positional0.745
16F1072loose positional0.85
21A567loose positional0.785
22B567loose positional0.945
23C567loose positional0.755
24D567loose positional0.775
25E567loose positional0.815
26F567loose positional0.945
31A1031loose positional0.665
32B1031loose positional0.785
33C1031loose positional0.735
34D1031loose positional0.765
35E1031loose positional0.655
36F1031loose positional0.845
11A899tight thermal0.630.5
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31A828tight thermal0.670.5
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11A1072loose thermal3.3510
12B1072loose thermal2.1110
13C1072loose thermal1.9410
14D1072loose thermal2.0510
15E1072loose thermal3.0210
16F1072loose thermal2.4710
21A567loose thermal3.0910
22B567loose thermal3.1210
23C567loose thermal2.2510
24D567loose thermal2.8610
25E567loose thermal2.4710
26F567loose thermal3.810
31A1031loose thermal2.2510
32B1031loose thermal2.4210
33C1031loose thermal2.610
34D1031loose thermal2.2510
35E1031loose thermal2.4810
36F1031loose thermal2.8410
LS精密化 シェル解像度: 2.44→2.5 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.343 213
Rwork0.296 8346
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.939-0.1889-1.20922.8950.72366.43280.07670.19090.1501-0.10670.1145-0.1064-1.05060.2837-0.1912-0.1588-0.04390.0169-0.19050.0055-0.276913.79593.01243.904
25.07391.03894.96643.76432.83269.2502-0.15760.26590.1918-0.4893-0.0265-0.0393-0.36610.24310.1841-0.30210.022-0.0091-0.20260.0419-0.279723.279.40316.588
36.918-0.5469-0.65746.87422.49333.85910.03470.03720.7464-0.30140.2225-0.926-0.62220.5012-0.2572-0.1711-0.13260.0537-0.18070.0278-0.078328.19103.09172.843
412.41832.19496.7744.19551.99197.4360.3196-0.1548-0.92440.0247-0.0450.07480.4859-0.0129-0.2746-0.2912-0.02520.0587-0.32390.0841-0.145417.17274.09865.349
515.47054.4274-3.08717.7671-3.39263.7571-0.35370.17944.2639-0.61220.13591.4259-0.6229-0.41930.21780.35150.0045-0.4041-0.0165-0.08381.239356.404122.75689.405
633.52474.27081.6414.5778-2.59673.53490.0422-3.9901-0.76950.2194-0.2654-0.15410.40890.16850.2232-0.03460.1079-0.03050.76080.0941-0.09234.664101.88100.764
78.8017-1.7199-2.09687.39451.80753.16380.58790.06841.6322-0.4303-0.0491-1.2946-0.71150.6043-0.5388-0.1001-0.210.2156-0.11810.03890.2624102.09830.99340.941
84.84862.9786-1.825811.7692-3.38884.5842-0.03570.16620.135-0.10780.22610.3751-0.0407-0.5038-0.1905-0.2803-0.007-0.0239-0.21850.0092-0.259873.97818.40748.526
92.9190.5134-1.73735.58512.68357.2060.0635-0.13430.18720.13840.3597-1.0427-0.36320.9581-0.4232-0.2536-0.0442-0.0503-0.235-0.00410.072791.91316.63770.8
105.38820.303-3.1295.1908-4.593110.519-0.1202-0.570.21090.23170.0818-0.3615-0.0820.3680.0384-0.19150.0458-0.0542-0.3094-0.0272-0.125676.19323.41697.542
1118.50658.32691.6875.97021.74592.8664-1.30260.6743-3.0398-1.02341.2155-1.27941.81020.39980.08711.099-0.07860.43220.6913-0.05451.3794106.34641.99191.357
1236.70983.39394.608326.54753.71714.00520.5518-3.65522.27312.0711-1.9349-0.5164-1.85280.77361.38310.616-0.34280.16941.0173-0.25540.4529126.45663.267103.79
133.94482.10063.63781.94392.24318.18240.01860.01970.04250.0306-0.08660.42270.0522-0.3370.068-0.39390.0164-0.0121-0.324-0.0221-0.292349.78471.85745.934
146.70124.6681-0.27844.7676-0.04562.20360.1007-0.31810.14910.3371-0.01960.5011-0.061-0.1885-0.0811-0.28790.06590.0841-0.28820.0552-0.358352.32874.92878.605
152.6111.4787-2.22793.1186-2.07838.41940.033-0.35430.24470.50260.03620.2329-0.4631-0.5041-0.0693-0.20420.0637-0.0179-0.1676-0.0683-0.414873.47497.20592.363
164.99044.48110.4275.91590.95222.4870.05150.4528-0.609-0.16610.0111-0.24380.23140.1179-0.0626-0.24120.0943-0.045-0.2132-0.1451-0.317574.52854.28637.238
172.67942.274-3.39614.7342-3.86587.9157-0.20020.128-0.59930.11810.08360.14270.3824-0.06250.1166-0.27860.03790.015-0.4214-0.0004-0.135669.70250.56169.008
182.44711.26992.52554.10461.095912.49970.0761-0.3347-0.19590.9381-0.039-0.31190.45210.5349-0.037-0.06690.0604-0.0122-0.21780.0549-0.329187.78867.79991.895
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A153 - 325
2X-RAY DIFFRACTION2A330 - 400
3X-RAY DIFFRACTION3B153 - 325
4X-RAY DIFFRACTION4B330 - 400
5X-RAY DIFFRACTION5C153 - 325
6X-RAY DIFFRACTION6C330 - 400
7X-RAY DIFFRACTION7D153 - 325
8X-RAY DIFFRACTION8D330 - 400
9X-RAY DIFFRACTION9E153 - 325
10X-RAY DIFFRACTION10E330 - 400
11X-RAY DIFFRACTION11F153 - 325
12X-RAY DIFFRACTION12F330 - 400
13X-RAY DIFFRACTION13A411 - 600
14X-RAY DIFFRACTION14B411 - 600
15X-RAY DIFFRACTION15C411 - 600
16X-RAY DIFFRACTION16D411 - 600
17X-RAY DIFFRACTION17E411 - 600
18X-RAY DIFFRACTION18F411 - 600

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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