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- PDB-2ccv: Structure of Helix Pomatia agglutinin with zinc and N-acetyl-alph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ccv
タイトルStructure of Helix Pomatia agglutinin with zinc and N-acetyl-alpha-D- galactoseamine (GalNAc)
要素HELIX POMATIA AGGLUTININ
キーワードLECTIN / SNAIL / HELIX POMATIA
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylgalactosamine binding / protein complex involved in cell adhesion / oligosaccharide binding / polysaccharide binding / phagocytic vesicle / cell-cell adhesion / cell surface / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #2080 / H-type lectin domain / H-type lectin domain superfamily / H-type lectin domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose / ACETATE ION / Agglutinin
類似検索 - 構成要素
生物種HELIX POMATIA (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Sanchez, J.-F. / Lescar, J. / Chazalet, V. / Audfray, A. / Gautier, C. / Gagnon, J. / Breton, C. / Imberty, A. / Mitchell, E.P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Biochemical and Structural Analysis of Helix Pomatia Agglutinin. A Hexameric Lectin with a Novel Fold.
著者: Sanchez, J.-F. / Lescar, J. / Chazalet, V. / Audfray, A. / Gagnon, J. / Alvarez, R. / Breton, C. / Imberty, A. / Mitchell, E.P.
履歴
登録2006年1月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HELIX POMATIA AGGLUTININ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9866
ポリマ－11,3271
非ポリマー6595
水1,78399
1
A: HELIX POMATIA AGGLUTININ
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,91436
ポリマ－67,9606
非ポリマー3,95430
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.450, 48.450, 286.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1100-

ZN

21A-2030-

HOH

31A-2032-

HOH

41A-2072-

HOH

51A-2074-

HOH

61A-2075-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HELIX POMATIA AGGLUTININ


分子量: 11326.722 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: GLYCOLYSIS SITE AT N34 WITH GLUCOSEAMINE BOUND / 由来: (天然) HELIX POMATIA (無脊椎動物) / 器官: ALBUMIN GLAND / 参照: UniProt: Q2F1K8

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糖 , 2種, 2分子

#3: 糖 ChemComp-A2G / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose / α-GalNAc


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGalpNAcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-galactopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GalpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 102分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
解説: HYSS WAS USED TO DETERMINE THE POSITION OF THE ZINC ION AND THEN PHASES WERE GROWN USING ACORN AND ALL DATA TO 1.15A. THE DATA SET WAS SUBSEQUENTLY CUT TO 1.3A FOR REFINEMENT OF THE STRUCTURE.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: HANGING DROP METHOD WITH PRECIPITATION SOLUTION CONTAINING LITHIUM SULPHATE (2 M) AND AMMONIUM SULPHATE (3.5 M) IN SODIUM CITRATE BUFFER (1.5 M, PH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月20日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→11.2 Å / Num. obs: 32736 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.44 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / 冗長度: 5.25 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 4.27 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
HYSS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.3→40 Å / Num. parameters: 8627 / Num. restraintsaints: 11315 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: THE ASN34 GLYCOLYSATION SITE HAS SOME WEAK DENSITY FOR THE FIRST GLCNAC RESIDUE OF THE SUGAR BUT NO FURTHER. THE FIRST SUGAR WAS THEREFORE MODELLED TO GIVE AN INDICATION OF THE LOCATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.179 1643 5 %RANDOM
obs0.1443 -94.7 %-
all-30995 --
Refine analyzeNum. disordered residues: 7 / Occupancy sum hydrogen: 754 / Occupancy sum non hydrogen: 898.48
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数771 0 40 99 910
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0325
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.081
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.086
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.054
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.057
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.115

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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