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- PDB-2cb5: HUMAN BLEOMYCIN HYDROLASE, C73S/DELE455 MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cb5
タイトルHUMAN BLEOMYCIN HYDROLASE, C73S/DELE455 MUTANT
要素PROTEIN (BLEOMYCIN HYDROLASE)
キーワードHYDROLASE / AMINOPEPTIDASE / CYSTEINE PROTEASE / SELF-COMPARTMENTALIZING / BLEOMYCIN / CYLINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


bleomycin hydrolase / cysteine-type aminopeptidase activity / homocysteine catabolic process / aminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / cysteine-type peptidase activity / response to toxic substance / protein polyubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / response to xenobiotic stimulus ...bleomycin hydrolase / cysteine-type aminopeptidase activity / homocysteine catabolic process / aminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / cysteine-type peptidase activity / response to toxic substance / protein polyubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1B, bleomycin hydrolase / Peptidase C1-like family / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bleomycin hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者O'Farrell, P.A. / Gonzalez, F. / Zheng, W. / Johnston, S.A. / Joshua-Tor, L.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of human bleomycin hydrolase, a self-compartmentalizing cysteine protease.
著者: O'Farrell, P.A. / Gonzalez, F. / Zheng, W. / Johnston, S.A. / Joshua-Tor, L.
履歴
登録1999年3月2日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42021年11月3日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (BLEOMYCIN HYDROLASE)
B: PROTEIN (BLEOMYCIN HYDROLASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,6552
ポリマ－104,6552
非ポリマー00
水10,160564
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PROTEIN (BLEOMYCIN HYDROLASE)
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)313,9666
ポリマ－313,9666
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_645-y+1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_765-x+y+2,-x+1,z1
crystal symmetry operation4_645y+1,x-1,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z1
Buried area33360 Å2
ΔGint-158 kcal/mol
Surface area96280 Å2
手法PISA, PQS
3
B: PROTEIN (BLEOMYCIN HYDROLASE)
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)313,9666
ポリマ－313,9666
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-y+2,x-y,z1
crystal symmetry operation3_775-x+y+2,-x+2,z1
crystal symmetry operation10_545y+2/3,x-2/3,-z+1/31
crystal symmetry operation11_565x-y+2/3,-y+4/3,-z+1/31
crystal symmetry operation12_765-x+8/3,-x+y+4/3,-z+1/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)179.512, 179.512, 164.148
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (1, -1.9E-5, -1.7E-5), (-1.9E-5, -1, -3.0E-6), (-1.7E-5, 3.0E-6, -1)
ベクター: -0.00192, 0.00322, 0.00266)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (BLEOMYCIN HYDROLASE)


分子量: 52327.672 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PKH260HUBH-C73SDELE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/PLYSS
参照: UniProt: Q13867, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.00
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
35 %glycerol1drop
4140 mM1dropKCl
51 mMdithiothreitol1drop
616-20 %PEG100001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.115
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→100 Å / Num. obs: 77497 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 14.9 Å2 / Rsym value: 8.2 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / % possible all: 86.8
反射
*PLUS
% possible obs: 89.9 % / Num. measured all: 317648 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.4精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GCB

1gcb


解像度: 1.85→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high rms absF: 1848617.65 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 383-385 LIE IN A LOOP REGION FOR WHICH THE DENSITY IS DIFFICULT TO INTERPRET. THEY HAVE BEEN MODELED, BUT OCCUPANCY HAS BEEN SET TO ZERO FOR NON-MAINCHAIN ATOMS. OCCUPANCY HAS ALSO ...詳細: RESIDUES 383-385 LIE IN A LOOP REGION FOR WHICH THE DENSITY IS DIFFICULT TO INTERPRET. THEY HAVE BEEN MODELED, BUT OCCUPANCY HAS BEEN SET TO ZERO FOR NON-MAINCHAIN ATOMS. OCCUPANCY HAS ALSO BEEN SET TO ZERO FOR SOME SIDE-CHAIN ATOMS ON THE PROTEIN SURFACE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 3698 4.8 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.182 77497 89.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.44 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.09 Å20.42 Å20 Å2
2---4.09 Å20 Å2
3---8.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7348 0 0 564 7912
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 592 4.8 %
Rwork0.212 11782 -
obs--86.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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