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万見
- PDB-2caz: ESCRT-I core -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2caz
タイトルESCRT-I core
要素
  • PROTEIN SRN2
  • SUPPRESSOR PROTEIN STP22 OF TEMPERATURE-SENSITIVE ALPHA-FACTOR RECEPTOR AND ARGININE PERMEASE
  • VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN VPS28
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ESCRT / MVB / MULTIVESICULAR BODIES / ENDOSOME / LYSOSOME / PH DOMAIN / PROTEIN SORTING / VESICLE TRAFFICKING / UBIQUITIN / PHOSPHOINOSITIDE / PTDINS3P / VPS23 / VPS28 / VPS37 / VPS36 / COILED COIL / UBL CONJUGATION PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein polyubiquitination / ESCRT I complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ATP export / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / protein targeting to membrane ...negative regulation of protein polyubiquitination / ESCRT I complex / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ATP export / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / protein targeting to membrane / reticulophagy / ubiquitin binding / protein modification process / cytoplasmic side of plasma membrane / late endosome membrane / endosome / protein-containing complex binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
ESCRT-1 complex, Vps37, fungi / Vps28 N-terminal domain / Helix Hairpins - #820 / Modifier of rudimentary, Modr / Modifier of rudimentary (Mod(r)) protein / VPS37 C-terminal domain profile. / Vacuolar protein sorting-associated Vps28 / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, C-terminal / VPS28, C-terminal domain superfamily ...ESCRT-1 complex, Vps37, fungi / Vps28 N-terminal domain / Helix Hairpins - #820 / Modifier of rudimentary, Modr / Modifier of rudimentary (Mod(r)) protein / VPS37 C-terminal domain profile. / Vacuolar protein sorting-associated Vps28 / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated, VPS28, C-terminal / VPS28, C-terminal domain superfamily / VPS28, N-terminal domain superfamily / VPS28 protein / VPS28 C-terminal domain profile. / VPS28 N-terminal domain profile. / Helix hairpin bin / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / Helix hairpin bin domain superfamily / de novo design (two linked rop proteins) / Helix Hairpins / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Helix non-globular / Special / Helix Hairpins / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease / Vacuolar protein sorting-associated protein 28 / Protein SRN2
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Gill, D.J. / Teo, H. / Sun, J. / Perisic, O. / Veprintsev, D.B. / Vallis, Y. / Emr, S.D. / Williams, R.L.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Escrt-I Core and Escrt-II Glue Domain Structures Reveal Role for Glue in Linking to Escrt-I and Membranes.
著者: Teo, H. / Gill, D.J. / Sun, J. / Perisic, O. / Veprintsev, D.B. / Wallis, Y. / Emr, S.D. / Williams, R.L.
履歴
登録2005年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPPRESSOR PROTEIN STP22 OF TEMPERATURE-SENSITIVE ALPHA-FACTOR RECEPTOR AND ARGININE PERMEASE
B: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN VPS28
C: PROTEIN SRN2
D: SUPPRESSOR PROTEIN STP22 OF TEMPERATURE-SENSITIVE ALPHA-FACTOR RECEPTOR AND ARGININE PERMEASE
E: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN VPS28
F: PROTEIN SRN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6616
ポリマ－74,6616
非ポリマー00
水00
1
A: SUPPRESSOR PROTEIN STP22 OF TEMPERATURE-SENSITIVE ALPHA-FACTOR RECEPTOR AND ARGININE PERMEASE
B: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN VPS28
C: PROTEIN SRN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3313
ポリマ－37,3313
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
D: SUPPRESSOR PROTEIN STP22 OF TEMPERATURE-SENSITIVE ALPHA-FACTOR RECEPTOR AND ARGININE PERMEASE
E: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN VPS28
F: PROTEIN SRN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3313
ポリマ－37,3313
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)167.914, 167.914, 50.242
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12B
22E
13C
23F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASNASNARGARG1AA330 - 35127 - 48
211ASNASNARGARG1DD330 - 35127 - 48
121LEULEUILEILE1AA356 - 38053 - 77
221LEULEUILEILE1DD356 - 38053 - 77
112LYSLYSGLNGLN1BB32 - 9540 - 103
212LYSLYSGLNGLN1EE32 - 9540 - 103
122SERSERARGARG6BB96 - 114104 - 122
222SERSERARGARG6EE96 - 114104 - 122
113GLUGLUARGARG1CC155 - 17327 - 45
213GLUGLUARGARG1FF155 - 17327 - 45
123SERSERLYSLYS1CC177 - 20149 - 73
223SERSERLYSLYS1FF177 - 20149 - 73

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.86222, 0.50648, -0.00773), (-0.50631, 0.86218, 0.01718), (0.01536, -0.0109, 0.99982)-0.21481, -0.39757, -3.46403
2given(0.86796, 0.49642, -0.01495), (-0.49624, 0.86807, 0.01413), (0.01999, -0.00485, 0.99979)0.29356, 0.01556, -3.25638
3given(0.86503, 0.50136, -0.01893), (-0.50047, 0.86493, 0.03781), (0.03533, -0.02323, 0.99911)0.14139, 0.20282, -2.28402

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要素

#1: タンパク質 SUPPRESSOR PROTEIN STP22 OF TEMPERATURE-SENSITIVE ALPHA-FACTOR RECEPTOR AND ARGININE PERMEASE / VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN VPS23


分子量: 9353.570 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 305-385 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: POPCH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RILX / 参照: UniProt: P25604
#2: タンパク質 VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN VPS28


分子量: 17763.697 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-147 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: POPCH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RILX / 参照: UniProt: Q02767
#3: タンパク質 PROTEIN SRN2 / VPS37


分子量: 10213.293 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 130-213 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: POPCH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RILX / 参照: UniProt: Q99176
構成要素の詳細THE ESCRT-I COMPLEX RECOGNIZES UBIQUITINATED MULTIVESICULAR BODY (MVB) CARGO. REQUIRED FOR NORMAL ...THE ESCRT-I COMPLEX RECOGNIZES UBIQUITINATED MULTIVESICULAR BODY (MVB) CARGO. REQUIRED FOR NORMAL ENDOCYTIC AND BIOSYNTHETIC TRAFFIC TO THE YEAST VACUOLE
配列の詳細RESIDUES 305-385 RESIDUES 1-147 WITH N-TERMINAL MAHHHHHH AFFINITY TAG RESIDUES 130-213

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 290 K / pH: 7
詳細: 8-10% PEG 8000, 8-9% ETHYLENE GLYCOL, 0.1 M HEPES (PH 7.0- 8.0), 17 DEG C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月6日 / 詳細: TORROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→43 Å / Num. obs: 9610 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 24.21
反射 シェル解像度: 3.6→3.8 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SnB位相決定
SHARP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.6→145.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.887 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 130.104 / SU ML: 0.822 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.819
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.357 465 4.8 %RANDOM
Rwork0.328 ---
obs0.329 9187 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 1.8 Å / VDWプローブ半径: 1.8 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 72.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.51 Å2-1.75 Å20 Å2
2---3.51 Å20 Å2
3---5.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→145.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3602 0 0 0 3602
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223651
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.281.9674928
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8895430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.07624.973187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.61715711
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5971524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2576
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022693
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2820.22143
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.22613
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2480.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2120.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A399tight positional0.040.05
2B536tight positional0.030.05
3C376tight positional0.030.05
2B145loose positional1.175
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.69 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.499 45 -
Rwork0.397 648 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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