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万見
- PDB-2bze: NMR Structure of human RTF1 PLUS3 domain. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bze
タイトルNMR Structure of human RTF1 PLUS3 domain.
要素KIAA0252 PROTEIN
キーワードTRANSCRIPTION REGULATION / HUMAN RTF1 PLUS3 DOMAIN / TRANSCRIPTION / ELONGATION / PAF1 COMPLEX / HISTONE H3 METHYLATION / H2B UBIQUITINATION / CDC73 / LEO1 / CTR9 / PLUS3 DOMAIN / STRUCTURAL PROTEOMICS IN EUROPE / SPINE / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


blastocyst growth / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / stem cell population maintenance / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription elongation by RNA polymerase II / Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins ...blastocyst growth / Cdc73/Paf1 complex / endodermal cell fate commitment / stem cell population maintenance / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription elongation by RNA polymerase II / Wnt signaling pathway / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / chromatin organization / single-stranded DNA binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Plus-3 domain / Plus-3 domain / Plus3-like superfamily / Plus-3 domain / Plus3 domain profile. / Short conserved domain in transcriptional regulators. / Cathepsin B; Chain A / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA polymerase-associated protein RTF1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Truffault, V. / Diercks, T. / Ab, E. / De Jong, R.N. / Daniels, M.A. / Kaptein, R. / Folkers, G.E. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structure and DNA Binding of the Human Rtf1 Plus3 Domain.
著者: De Jong, R.N. / Truffault, V. / Diercks, T. / Ab, E. / Daniels, M.A. / Kaptein, R. / Folkers, G.E.
履歴
登録2005年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年5月24日Group: Structure summary
改定 1.42020年1月15日Group: Data collection / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.52023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.62024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KIAA0252 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5671
ポリマ－17,5671
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 100LOW ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 KIAA0252 PROTEIN / RFT1 PLUS3 DOMAIN


分子量: 17567.150 Da / 分子数: 1 / 断片: PLUS3, RESIDUES 228-359 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
解説: SELF MADE CDNA LIBRARY OF MULTIPLE HUMAN CARCINOMA CELL LINES
プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q92541

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCO
121HNH-NOESY
131HCH-NOESY
141CNH-NOESY
151HH-NOESY
161HN(CA)CO
171HN(CA)CB
181CBCA(CO)NH
191HNCA
1101HBHA(CO)NH
1111HNCAHA
1121CCH-COSY
1131(H)CCH-TOCSY
NMR実験の詳細Text: NONE

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試料調製

詳細内容: 90% WATER/10% D2O
試料状態イオン強度: 200 mM / pH: 6 / 圧: 1.0 atm / 温度: 298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
Sparky構造決定
CYANA構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 / 詳細: WATER REFINEMENT ACCORDING TO RECORD PROTOCOL
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOW ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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