+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2bqj | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | CONTRIBUTION OF HYDROPHOBIC EFFECT TO THE CONFORMATIONAL STABILITY OF HUMAN LYSOZYME | ||||||
![]() | LYSOZYME | ||||||
![]() | HYDROLASE / ENZYME / O-GLYCOSYL / ALPHA / BETA / GLYCOSIDASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / metabolic process / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism ...antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / metabolic process / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Takano, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: A general rule for the relationship between hydrophobic effect and conformational stability of a protein: stability and structure of a series of hydrophobic mutants of human lysozyme. 著者: Takano, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. #1: ![]() タイトル: Contribution of Hydrogen Bonds to the Conformational Stability of Human Lysozyme: Calorimetry and X-Ray Analysis of Six Tyrosine--> Phenylalanine Mutants 著者: Yamagata, Y. / Kubota, M. / Sumikawa, Y. / Funahashi, J. / Takano, K. / Fujii, S. / Yutani, K. #2: ![]() タイトル: Contribution of the Hydrophobic Effect to the Stability of Human Lysozyme: Calorimetric Studies and X-Ray Structural Analyses of the Nine Valine to Alanine Mutants 著者: Takano, K. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Yutani, K. #3: ![]() タイトル: Contribution of Water Molecules in the Interior of a Protein to the Conformational Stability 著者: Takano, K. / Funahashi, J. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Yutani, K. #4: ![]() タイトル: The Structure, Stability, and Folding Process of Amyloidogenic Mutant Human Lysozyme 著者: Funahashi, J. / Takano, K. / Ogasahara, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. #5: ![]() タイトル: Contribution of Hydrophobic Residues to the Stability of Human Lysozyme: Calorimetric Studies and X-Ray Structural Analysis of the Five Isoleucine to Valine Mutants 著者: Takano, K. / Ogasahara, K. / Kaneda, H. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Kanaya, E. / Kikuchi, M. / Oobatake, M. / Yutani, K. #6: ![]() タイトル: Enthalpic Destabilization of a Mutant Human Lysozyme Lacking a Disulfide Bridge between Cysteine-77 and Cysteine-95 著者: Kuroki, R. / Inaka, K. / Taniyama, Y. / Kidokoro, S. / Matsushima, M. / Kikuchi, M. / Yutani, K. #7: ![]() タイトル: The Crystal Structure of a Mutant Human Lysozyme C77/95A with Increased Secretion Efficiency in Yeast 著者: Inaka, K. / Taniyama, Y. / Kikuchi, M. / Morikawa, K. / Matsushima, M. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 42.1 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 28.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 366.9 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 367.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 3.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 6.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14628.510 Da / 分子数: 1 / 変異: C77A, C95A, V125A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-NA / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.02 % | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | pH: 4.5 / 詳細: 1.5M TO 1.8M NACL, 20MM ACETATE, PH 4.5 | ||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 10 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Takano, K., (1995) J.Mol.Biol., 254, 62. | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 283 K |
---|---|
放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月9日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 35655 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.036 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.088 / Mean I/σ(I) obs: 8.2 / % possible all: 84.5 |
反射 | *PLUS Num. obs: 10303 / Num. measured all: 35655 |
-
解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: ISOMORPHOUS METHOD 開始モデル: C77A/C95A OF HUMAN LYSOZYME 解像度: 1.8→8 Å / σ(F): 3 /
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.88 Å / Total num. of bins used: 8 /
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
|