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万見
- PDB-2bnd: The structure of E. coli UMP kinase in complex with UDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bnd
タイトルThe structure of E. coli UMP kinase in complex with UDP
要素URIDYLATE KINASE
キーワードTRANSFERASE / NUCLEOSIDE MONOPHOSPHATE KINASE / PYRIMIDINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP kinase / UMP kinase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / UDP biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Uridylate kinase, bacteria / Uridylate kinase / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYROPHOSPHATE 2- / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Uridylate kinase / Uridylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Briozzo, P. / Evrin, C. / Meyer, P. / Assairi, L. / Joly, N. / Barzu, O. / Gilles, A.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structure of Escherichia Coli Ump Kinase Differs from that of Other Nucleoside Monophosphate Kinases and Sheds New Light on Enzyme Regulation.
著者: Briozzo, P. / Evrin, C. / Meyer, P. / Assairi, L. / Joly, N. / Barzu, O. / Gilles, A.M.
履歴
登録2005年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: URIDYLATE KINASE
B: URIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,47110
ポリマ－52,0272
非ポリマー1,4458
水1,67593
1
A: URIDYLATE KINASE
B: URIDYLATE KINASE
ヘテロ分子

A: URIDYLATE KINASE
B: URIDYLATE KINASE
ヘテロ分子

A: URIDYLATE KINASE
B: URIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,41430
ポリマ－156,0806
非ポリマー4,33424
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)140.434, 140.434, 59.993
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 URIDYLATE KINASE / UMP KINASE / UK / URIDINE MONOPHOSPHATE KINASE


分子量: 26013.303 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29464, UniProt: P0A7E9*PLUS, EC: 2.7.4.4
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: CATALYSATOR OF THE PHOSPHORYLATION OF UMP TO UDP, WITH ATP AS PREFERRED DONOR ENGINEERED ...FUNCTION: CATALYSATOR OF THE PHOSPHORYLATION OF UMP TO UDP, WITH ATP AS PREFERRED DONOR ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, ASP 158 TO ASN ENGINEERED MUTATION IN CHAIN B, ASP 158 TO ASN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.82 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.980459
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980459 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. obs: 12836 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 30.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル最高解像度: 2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BNF

2bnf


解像度: 2.6→22.5 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2749 1322 9.8 %RANDOM
Rwork0.1948 ---
obs0.1948 12835 94.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.8121 Å2 / ksol: 0.357708 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.315 Å2-5.815 Å20 Å2
2---0.315 Å20 Å2
3---0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→22.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3579 0 89 93 3761
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006576
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.16166
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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