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- PDB-2b3b: Thermus thermophilus Glucose/Galactose Binding Protein With Bound... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b3b
タイトルThermus thermophilus Glucose/Galactose Binding Protein With Bound Glucose
要素glucose-binding protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / protein-carbohydrate complex / glucose / galactose / periplasmic binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-glucopyranose / alpha-D-glucopyranose / Probable sugar-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Cuneo, M.J. / Changela, A. / Warren, J.J. / Beese, L.S. / Hellinga, H.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: The crystal structure of a thermophilic glucose binding protein reveals adaptations that interconvert mono and di-saccharide binding sites.
著者: Cuneo, M.J. / Changela, A. / Warren, J.J. / Beese, L.S. / Hellinga, H.W.
履歴
登録2005年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQEUNCE THE AUTHORS STATE THAT THE DISCREPANCIES BETWEEN GENBANK AND AMINO ACID SEQUENCE IN PDB ...SEQEUNCE THE AUTHORS STATE THAT THE DISCREPANCIES BETWEEN GENBANK AND AMINO ACID SEQUENCE IN PDB ARE DUE TO ERRORS IN THE PUBLISHED SEQUENCE OR ERRORS AS A RESULT OF CLONING THE GENE FOR CRYSTALLIZATION.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glucose-binding protein
B: glucose-binding protein
C: glucose-binding protein
D: glucose-binding protein
E: glucose-binding protein
F: glucose-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)265,62812
ポリマ－264,5476
非ポリマー1,0816
水34,8951937
1
A: glucose-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2712
ポリマ－44,0911
非ポリマー1801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: glucose-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2712
ポリマ－44,0911
非ポリマー1801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: glucose-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2712
ポリマ－44,0911
非ポリマー1801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: glucose-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2712
ポリマ－44,0911
非ポリマー1801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: glucose-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2712
ポリマ－44,0911
非ポリマー1801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: glucose-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2712
ポリマ－44,0911
非ポリマー1801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.643, 134.874, 159.547
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
glucose-binding protein


分子量: 44091.215 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB27 (バクテリア)
生物種: Thermus thermophilus / 株: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / 遺伝子: ttc0328 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Rosetta Gami / 参照: UniProt: Q72KX2
#2: 糖
ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1937 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 10% (w/v) Isopropanol, 0.1M Sodium Citrate pH5.6, 10% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97917 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 181610 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 1.767
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / % possible obs: 82.4 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.455 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. measured obs: 15463 / Χ2: 0.818 / % possible all: 82.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
HKL-2000データ削減
SHELXL-97位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 3.81 / SU ML: 0.108 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2.4 / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 9116 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
all0.187 ---
obs0.186 181451 95.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.086 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.65 Å20 Å20 Å2
2---0.97 Å20 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18208 0 72 1937 20217
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02218760
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0216903
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3461.93925501
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.847339257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.10852345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.21724.148810
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.887153022
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.41715108
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.22728
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0220999
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023833
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.23905
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1770.216840
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.29181
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.29624
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.21496
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.2130.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2380.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1550.232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9521.515002
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1671.54828
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.08218538
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.83738739
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6234.56963
LS精密化 シェル解像度: 1.953→2.004 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 607 -
Rwork0.242 10675 -
all-11282 -
obs--81.25 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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