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- PDB-2b2v: Crystal structure analysis of human CHD1 chromodomains 1 and 2 bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b2v
タイトルCrystal structure analysis of human CHD1 chromodomains 1 and 2 bound to histone H3 resi 1-15 MeK4
要素
  • (Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1) x 2
  • Histone H3
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / CHD / Chromodomain / three stranded antiparallel Beta sheet / alpha helix linker / histone H3 / monomethyllysine
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / host-mediated activation of viral transcription / nuclear chromosome / Chromatin modifying enzymes / : / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / host-mediated activation of viral transcription / nuclear chromosome / Chromatin modifying enzymes / : / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / DNA helicase / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / cadherin binding / chromatin remodeling / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CDH1/2, SANT-Helical linker 1 / CDH1/2 SANT-Helical linker 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain ...CDH1/2, SANT-Helical linker 1 / CDH1/2 SANT-Helical linker 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Flanagan IV, J.F. / Mi, L.-Z. / Chruszcz, M. / Cymborowski, M. / Clines, K.L. / Kim, Y. / Minor, W. / Rastinejad, F. / Khorasanizadeh, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Double chromodomains cooperate to recognize the methylated histone H3 tail.
著者: Flanagan, J.F. / Mi, L.Z. / Chruszcz, M. / Cymborowski, M. / Clines, K.L. / Kim, Y. / Minor, W. / Rastinejad, F. / Khorasanizadeh, S.
履歴
登録2005年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42022年4月13日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). ...BIOMOLECULE THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). ACCORDING TO AUTHORS, THE BIOLOGICAL UNIT OF THE PROTEIN IS UNKNOWN.
Remark 999SEQUENCE Tyrosine at position 16 is a synthetic modification and does not exist in the histone H3

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1
B: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1
C: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1
D: Histone H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7304
ポリマ－59,7304
非ポリマー00
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.255, 54.177, 99.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.97, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1PHEPHEARGARGBB13 - 18513 - 185
2GLUGLULYSLYSAA12 - 18612 - 186

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要素

#1: タンパク質 Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1 / CHD-1


分子量: 22146.762 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 268-443 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHD1 / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14646
#2: タンパク質 Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1 / CHD-1


分子量: 13694.292 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 268-373 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHD1 / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14646
#3: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 1741.990 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-15 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Homo sapiens (Humans).
参照: UniProt: P68431
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 283 K / pH: 8
詳細: 4% PEG3350, 0.05M HEPES, pH 8.0, 10mM BTP, 12.5mM NaCl, 5mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K, pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97902
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月8日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97902 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30.9 Å / Num. obs: 18233 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.35 / Rsym value: 0.485 / % possible all: 71.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
MAR345データ収集
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY B2T WITHOUT CHAIN D

解像度: 2.65→30.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 24.685 / SU ML: 0.254 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.497 / ESU R Free: 0.354 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 789 4.9 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.216 16146 98.1 %-
all-18233 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.68 Å20 Å2-2.7 Å2
2--6.29 Å20 Å2
3----1.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→30.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3556 0 0 123 3679
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223664
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023107
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7091.9274943
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.10737294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.6865436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.94824.922193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.46315642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.4591518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.3320.2495
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024115
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02752
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.330.21223
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.3030.23741
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2230.21825
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1070.22103
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2150.2136
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.130.24
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.530.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.5660.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2840.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6361.52700
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7021.5908
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5623482
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.57431802
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.514.51461
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプ
11B996X-RAY DIFFRACTIONmedium positional
11B1573X-RAY DIFFRACTIONloose positional
11B996X-RAY DIFFRACTIONmedium thermal
11B1573X-RAY DIFFRACTIONloose thermal
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.72 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 46 -
Rwork0.354 1035 -
obs--88.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8823-0.7427-1.80710.5915-0.12752.0125-0.1042-0.0646-0.10780.0856-0.02380.03930.00610.2570.128-0.03330.0227-0.0167-0.0716-0.0075-0.0061-14.6329-7.8587-7.6104
25.8049-1.3116-2.63791.5320.81852.33780.4751-0.10120.2027-0.3058-0.25790.0211-0.39170.2663-0.2171-0.1333-0.0245-0.0785-0.0724-0.00270.1032-1.64022.9576-18.5937
33.1376-0.0150.26141.0187-0.13992.3813-0.0731-0.1090.1558-0.1105-0.08870.1812-0.11080.05380.1618-0.02190.059-0.0213-0.1139-0.01440.0147-33.75448.1022-10.766
43.3899-0.0113-0.51320.3160.06773.00880.07280.1176-0.1757-0.1650.0844-0.00210.3025-0.2833-0.1572-0.0022-0.0543-0.0645-0.0293-0.0059-0.0297-24.6907-4.0605-37.9416
55.0495-2.6047-0.97332.40221.20160.84570.08390.3750.38690.0005-0.1338-0.1297-0.128-0.13860.05-0.07230.0332-0.00030.01870.021-0.057-30.68711.0397-26.8278
64.0225-1.6743-1.61531.3154-0.48414.66380.22160.23750.1705-0.0975-0.0832-0.09230.08670.4196-0.1385-0.1225-0.03160.00390.0497-0.02070.0449-0.43470.3176-33.9176
73.0192-0.05371.05511.6608-0.65612.6794-0.01150.1904-0.0453-0.1063-0.0039-0.06650.4381-0.04140.01540.04660.00970.0318-0.0635-0.0455-0.0547-54.21550.1282-25.2679
846.8845-4.218933.28621.17062.360459.897-3.8783.6862.79191.6755-1.7616-1.04190.2678-3.22365.63960.1264-0.30410.18310.55890.18530.2779-29.761-5.3556-4.6919
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA12 - 9812 - 98
2X-RAY DIFFRACTION2AA99 - 13099 - 130
3X-RAY DIFFRACTION3AA131 - 186131 - 186
4X-RAY DIFFRACTION4BB13 - 9813 - 98
5X-RAY DIFFRACTION5BB99 - 13099 - 130
6X-RAY DIFFRACTION6BB131 - 185131 - 185
7X-RAY DIFFRACTION7CC13 - 9713 - 97
8X-RAY DIFFRACTION8DD1 - 61 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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