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万見
- PDB-2b2k: structure of Y104F IDI-1 mutant in complex with EIPP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b2k
タイトルstructure of Y104F IDI-1 mutant in complex with EIPP
要素Isopentenyl-diphosphate delta-isomerase
キーワードISOMERASE / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


isopentenyl-diphosphate Delta-isomerase / isopentenyl-diphosphate delta-isomerase activity / dimethylallyl diphosphate biosynthetic process / isoprenoid biosynthetic process / DNA damage response / magnesium ion binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Isopentenyl-diphosphate delta-isomerase, type 1 / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-HYDROXY-3-METHYL BUTYL DIPHOSPHATE / : / Isopentenyl-diphosphate Delta-isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Wouters, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structural role for Tyr-104 in Escherichia coli isopentenyl-diphosphate isomerase: site-directed mutagenesis, enzymology, and protein crystallography
著者: de Ruyck, J. / Durisotti, V. / Oudjama, Y. / Wouters, J.
履歴
登録2005年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年10月19日Group: Other
改定 1.42011年10月26日Group: Advisory
改定 1.52021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isopentenyl-diphosphate delta-isomerase
B: Isopentenyl-diphosphate delta-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9438
ポリマ－41,2572
非ポリマー6876
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3070 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area14980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.935, 71.477, 91.955
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Isopentenyl-diphosphate delta-isomerase / dimethylallyl diphosphate isomerase / IPP isomerase / Isopentenyl pyrophosphate isomerase / IPP: ...dimethylallyl diphosphate isomerase / IPP isomerase / Isopentenyl pyrophosphate isomerase / IPP:DMAPP isomerase


分子量: 20628.391 Da / 分子数: 2 / 変異: Y104F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pYL20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q46822, isopentenyl-diphosphate Delta-isomerase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-EIP / 4-HYDROXY-3-METHYL BUTYL DIPHOSPHATE


分子量: 264.107 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14O8P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 2000, MANGANESE CHLORIDE, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF NONIUS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年5月10日
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→20 Å / Num. all: 33019 / Num. obs: 25339 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.96→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.331 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
MARHKLデータ収集
MATHKLデータ削減
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
MARHKLデータ削減
MATHKLデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HX3

1hx3


解像度: 1.97→8 Å / Num. parameters: 11843 / Num. restraintsaints: 11788 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2452 --RANDOM
Rwork0.199 ---
all0.2152 29017 --
obs0.2152 25339 90 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2960
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2819 0 34 106 2959
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0266
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.075
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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