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万見
- PDB-2azx: Charged and uncharged tRNAs adopt distinct conformations when com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2azx
タイトルCharged and uncharged tRNAs adopt distinct conformations when complexed with human tryptophanyl-tRNA synthetase
要素
  • 72-MER
  • Tryptophanyl-tRNA synthetase
キーワードLigase/RNA / two synthetase-tRNA complex with distinct conformations / association complex and dissociation complex / Ligase-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan-tRNA ligase / tryptophanyl-tRNA aminoacylation / tryptophan-tRNA ligase activity / kinase inhibitor activity / Cytosolic tRNA aminoacylation / regulation of angiogenesis / negative regulation of protein kinase activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / angiogenesis / protein domain specific binding ...tryptophan-tRNA ligase / tryptophanyl-tRNA aminoacylation / tryptophan-tRNA ligase activity / kinase inhibitor activity / Cytosolic tRNA aminoacylation / regulation of angiogenesis / negative regulation of protein kinase activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / angiogenesis / protein domain specific binding / translation / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
WHEP-TRS domain / Tryptophan-tRNA ligase / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) ...WHEP-TRS domain / Tryptophan-tRNA ligase / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / S15/NS1, RNA-binding / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRYPTOPHAN / RNA / RNA (> 10) / Tryptophan--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Yang, X.L. / Otero, F.J. / Ewalt, K.L. / Liu, J. / Swairjo, M.A. / Kohrer, C. / RajBhandary, U.L. / Skene, R.J. / McRee, D.E. / Schimmel, P.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Two conformations of a crystalline human tRNA synthetase-tRNA complex: implications for protein synthesis.
著者: Yang, X.L. / Otero, F.J. / Ewalt, K.L. / Liu, J. / Swairjo, M.A. / Kohrer, C. / RajBhandary, U.L. / Skene, R.J. / McRee, D.E. / Schimmel, P.
履歴
登録2005年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年10月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN TRP 601 and 602 are associated with protein chain A TRP 603 is associated with protein chain B

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 72-MER
D: 72-MER
A: Tryptophanyl-tRNA synthetase
B: Tryptophanyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,32620
ポリマ－157,5444
非ポリマー1,78216
水39622
1
C: 72-MER
A: Tryptophanyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子

C: 72-MER
A: Tryptophanyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,12916
ポリマ－157,5444
非ポリマー1,58512
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555-x+1/2,y,-z1
2
D: 72-MER
B: Tryptophanyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子

D: 72-MER
B: Tryptophanyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,52224
ポリマ－157,5444
非ポリマー1,97820
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-y+1/2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.058, 132.621, 246.633
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1004-

HOH

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要素

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RNA鎖 / タンパク質 , 2種, 4分子 CDAB

#1: RNA鎖 72-MER


分子量: 24180.357 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: In vitro transcription. The sequence of this tRNA naturally exists in Bos taurus (Bovine)
#2: タンパク質 Tryptophanyl-tRNA synthetase / Tryptophan--tRNA ligase / TrpRS / IFP53 / hWRS


分子量: 54591.629 Da / 分子数: 2 / Mutation: S213G, Y214D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WARS, WRS / プラスミド: pBMS508 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P23381, tryptophan-tRNA ligase

-
非ポリマー , 5種, 38分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: THE STRUCTURE FACTOR FILE contains FRIEDEL PAIRS.
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: Ammonium sulfate, Hepes, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 279K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Ammonium sulfate11
2Hepes11
3H2O11
4Ammonium sulfate12
5H2O12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9783 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月18日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9783 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 89701 / Num. obs: 87100 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 76.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: THE FRIEDEL PAIRS WERE USED FOR phasing.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 3907 -Random
Rwork0.205 ---
all0.227 88967 --
obs0.211 79186 89 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6233 3082 108 22 9445
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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