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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2atc | ||||||
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タイトル | CRYSTAL AND MOLECULAR STRUCTURES OF NATIVE AND CTP-LIGANDED ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE FROM ESCHERICHIA COLI | ||||||
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![]() | TRANSFERASE (CARBAMOYL-P / ASPARTATE) | ||||||
機能・相同性 | ![]() aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding ...aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Honzatko, R.B. / Crawford, J.L. / Monaco, H.L. / Ladner, J.E. / Edwards, B.F.P. / Evans, D.R. / Warren, S.G. / Wiley, D.C. / Ladner, R.C. / Lipscomb, W.N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal and molecular structures of native and CTP-liganded aspartate carbamoyltransferase from Escherichia coli. 著者: Honzatko, R.B. / Crawford, J.L. / Monaco, H.L. / Ladner, J.E. / Ewards, B.F. / Evans, D.R. / Warren, S.G. / Wiley, D.C. / Ladner, R.C. / Lipscomb, W.N. #1: ![]() タイトル: Escherichia Coli Aspartate Transcarbamylase. The Relation between Structure and Function 著者: Kantrowitz, E.R. / Lipscomb, W.N. #2: ![]() タイトル: Interactions of Metal-Nucleotide Complexes with Aspartate Carbamoyltransferase in the Crystalline State 著者: Honzatko, R.B. / Lipscomb, W.N. #3: ![]() タイトル: Interactions of Phosphate Ligands with Escherichia Coli Aspartate Carbamoyltransferase in the Crystalline State 著者: Honzatko, R.B. / Lipscomb, W.N. #4: ![]() タイトル: Gross Quaternary Changes in Aspartate Carbamoyltransferase are Induced by the Binding of N-(Phosphonacetyl)-L-Aspartate. A 3.5-Angstroms Resolution Study 著者: Ladner, J.E. / Kitchell, J.P. / Honzatko, R.B. / Ke, H.M. / Volz, K.W. / Kalb(Gilboa), A.J. / Ladner, R.C. / Lipscomb, W.N. #5: ![]() タイトル: A 3.0-Angstroms Resolution Study of Nucleotide Complexes with Aspartate Carbamoyltransferase 著者: Honzatko, R.B. / Monaco, H.L. / Lipscomb, W.N. #6: ![]() タイトル: Three-Dimensional Structures of Aspartate Carbamoyltransferase from Escherichia Coli and of its Complex with Cytidine Triposphate 著者: Monaco, H.L. / Crawford, J.L. / Lipscomb, W.N. #7: ![]() 年: 1975 タイトル: Binding Site at 5.5 Angstroms Resolution of Cytidine Triphosphate, the Allosteric Inhibitor of Aspartate Transcarbamylase from Escherichia Coli. Relation to Mechanisms of Control 著者: Lipscomb, W.N. / Edwards, B.F.P. / Evans, D.R. / Pastra-Landis, S.C. #8: ![]() タイトル: Aspartate Transcarbamoylase from Escherichia Coli. Electron Density at 5.5 Angstroms Resolution 著者: Warren, S.G. / Edwards, B.F.P. / Evans, D.R. / Wiley, D.C. / Lipscomb, W.N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 102.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 65.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 385.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 582.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 37.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 49.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 6||||||||
単位格子 |
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Atom site foot note | 1: THESE ATOMS ARE NOT CLEARLY DEFINED IN THE FOURIER MAPS. 2: THE SIDE CHAINS OF THESE RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE FOURIER MAPS. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33551.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 17018.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
#3: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.48 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 手法: microdialysis / pH: 6.35 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 3 Å / Num. obs: 10764 / Num. measured all: 47214 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor Rwork: 0.27 / 最高解像度: 3 Å | ||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 3 Å
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 10 Å | ||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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