[日本語] English
万見
- PDB-2aro: Crystal Structure Of The Native Histone Octamer To 2.1 Angstrom R... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aro
タイトルCrystal Structure Of The Native Histone Octamer To 2.1 Angstrom Resolution, Crystalised In The Presence Of S-Nitrosoglutathione
要素
  • HISTONE H3
  • HISTONE H4-VI
  • Histone H2A-IV
  • Histone H2B
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / OCTAMER / OXIDATION / ALLOSTERY / CIRCULAR DICHROISM
機能・相同性
機能・相同性情報


PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes ...PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Metalloprotease DUBs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / HATs acetylate histones / Transcriptional regulation by small RNAs / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Estrogen-dependent gene expression / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / UCH proteinases / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Ub-specific processing proteases / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / defense response to bacterium / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Histone H2A-IV / Histone H2B 5 / Histone H2B 1/2/3/4/6 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Wood, C.M. / Sodngam, S. / Nicholson, J.M. / Lambert, S.J. / Reynolds, C.D. / Baldwin, J.P.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2006
タイトル: The oxidised histone octamer does not form a H3 disulphide bond.
著者: Wood, C.M. / Sodngam, S. / Nicholson, J.M. / Lambert, S.J. / Reynolds, C.D. / Baldwin, J.P.
履歴
登録2005年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone H2A-IV
B: Histone H2B
C: HISTONE H3
D: HISTONE H4-VI
E: Histone H2A-IV
F: Histone H2B
G: HISTONE H3
H: HISTONE H4-VI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,76736
ポリマ－109,4768
非ポリマー1,29028
水8,251458
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area34300 Å2
ΔGint-476 kcal/mol
Surface area32870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.084, 158.084, 101.037
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H2A-IV


分子量: 13969.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02263
#2: タンパク質 Histone H2B


分子量: 13953.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02279, UniProt: P0C1H3*PLUS
#3: タンパク質 HISTONE H3


分子量: 15421.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P84229
#4: タンパク質 HISTONE H4-VI


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P62801

-
非ポリマー , 3種, 486分子

#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物...
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 458 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.37 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX10.1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→10 Å / Num. obs: 81294

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1TZY

1tzy


解像度: 2.1→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 7.137 / SU ML: 0.097 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.14 / ESU R Free: 0.14
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22508 4070 5 %RANDOM
Rwork0.18381 ---
obs0.1859 77199 98.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.762 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20.01 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5965 0 48 458 6471
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0226063
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6741.9838154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0395747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.32921.521263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.708151148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9421580
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2936
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024432
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.22842
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.24167
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.2402
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1930.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3380.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.251.53875
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9326012
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.21132449
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0934.52142
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.152 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 287 -
Rwork0.245 5368 -
obs--96.14 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.73820.48730.40881.2210.79590.6376-0.07030.12350.053-0.20480.0981-0.0651-0.18610.0327-0.0278-0.038-0.02330.0247-0.18210.0045-0.1783-58.6546-14.3998-12.1309
20.62930.30590.48490.9520.34030.6125-0.0361-0.00530.0552-0.17840.0703-0.0491-0.09810.0274-0.0342-0.0506-0.00660.0312-0.192-0.0138-0.1471-53.9065-10.5551-5.7003
30.6054-0.0317-0.00060.70350.230.45260.0040.0164-0.0662-0.0398-0.0074-0.02540.05570.11380.0034-0.1620.03710.0134-0.1489-0.0268-0.1-41.0543-44.9285-3.4859
40.7292-0.2278-0.10821.02820.35710.49070.04460.03070.0289-0.0483-0.0314-0.0729-0.03310.1054-0.0132-0.16890.02710.0191-0.1376-0.0133-0.121-38.3553-36.5038-2.4474
50.478-0.4025-0.18820.79130.33380.6699-0.0277-0.1303-0.06620.06510.0232-0.01910.01650.03150.0046-0.13990.0003-0.0071-0.11510.0084-0.1647-54.159-37.928119.2252
60.835-0.39960.08980.95470.00090.6209-0.0077-0.13840.02650.03420.0292-0.0195-0.0765-0.0048-0.0216-0.1238-0.0010.0034-0.1142-0.0069-0.1847-58.4632-30.48321.4055
70.6527-0.00980.07850.2680.24130.6684-0.00160.0413-0.0871-0.0470.0537-0.0118-0.0332-0.0526-0.0521-0.13290.0035-0.0242-0.1427-0.0164-0.1461-72.8724-37.5852-12.4442
80.7642-0.0240.23770.49090.42930.79310.0149-0.0703-0.11330.01310.04-0.0046-0.0284-0.0965-0.0549-0.13040.0105-0.0062-0.13750.0213-0.1578-75.4618-33.6589-3.6258
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA13 - 11814 - 119
2X-RAY DIFFRACTION2BB33 - 12434 - 125
3X-RAY DIFFRACTION3CC41 - 13542 - 136
4X-RAY DIFFRACTION4DD20 - 10221 - 103
5X-RAY DIFFRACTION5EE14 - 11715 - 118
6X-RAY DIFFRACTION6FF33 - 12534 - 126
7X-RAY DIFFRACTION7GG38 - 13539 - 136
8X-RAY DIFFRACTION8HH19 - 10220 - 103

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る