[日本語] English
万見
- PDB-2aqq: CU/ZN superoxid dismutate from neisseria meningitidis K91E mutant -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aqq
タイトルCU/ZN superoxid dismutate from neisseria meningitidis K91E mutant
要素Superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードOXIDOREDUCTASE / Cu/Zn Superoxide dismutase / electrostatic guidance / neisseria meningitidis
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / removal of superoxide radicals / periplasmic space / copper ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / COPPER (I) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn] / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者DiDonato, M. / Kassmann, C.J. / Bruns, C.K. / Cabelli, D.E. / Cao, Z. / Tabatabai, L.B. / Kroll, J.S. / Getzoff, E.D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: CU/ZN superoxid dismutate from neisseria meningitidis K91E mutant
著者: DiDonato, M. / Kassmann, C.J. / Bruns, C.K. / Cabelli, D.E. / Cao, Z. / Tabatabai, L.B. / Kroll, J.S. / Getzoff, E.D.
履歴
登録2005年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,77212
ポリマ－52,1623
非ポリマー6109
水8,953497
1
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1928
ポリマ－34,7752
非ポリマー4186
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area13580 Å2
手法PISA
2
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子

C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1608
ポリマ－34,7752
非ポリマー3856
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
3
C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子

C: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子

A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子

A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,54424
ポリマ－104,3246
非ポリマー1,22018
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation2_666-x+1,y+1,-z+11
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area11270 Å2
ΔGint-121 kcal/mol
Surface area35680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.661, 64.685, 82.843
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 125.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-251-

CU

21A-892-

HOH

31B-900-

HOH

41C-903-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Superoxide dismutase [Cu-Zn]


分子量: 17387.305 Da / 分子数: 3 / 変異: K91E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
遺伝子: sodC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q59623, UniProt: P57005*PLUS, superoxide dismutase

-
非ポリマー , 5種, 506分子

#2: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 497 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: AmSO4, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 96 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月21日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→30 Å / Num. all: 51225 / Num. obs: 51225 / % possible obs: 99.7 % / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 24.2
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.373 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: wild-type

解像度: 1.65→29.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1760140.58 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 5168 10.1 %RANDOM
Rwork0.172 ---
all0.172 51225 --
obs0.172 51225 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.0027 Å2 / ksol: 0.375907 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.69 Å20 Å2-2.28 Å2
2--5.31 Å20 Å2
3----0.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→29.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3504 0 13 497 4014
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.712.5
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 506 10.2 %
Rwork0.234 4440 -
obs--97.8 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る