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万見
- PDB-2af2: Solution structure of disulfide reduced and copper depleted Human... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2af2
タイトルSolution structure of disulfide reduced and copper depleted Human Superoxide Dismutase
要素Superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードOXIDOREDUCTASE / Human superoxide dismutase / solution structure / homodimeric protein / disulfide bond reduced / copper depleted protein / Structural Genomics / Structural Proteomics in Europe / SPINE
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / response to carbon monoxide / response to antipsychotic drug / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / dense core granule / relaxation of vascular associated smooth muscle / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / anterograde axonal transport / regulation of organ growth ...action potential initiation / response to carbon monoxide / response to antipsychotic drug / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / dense core granule / relaxation of vascular associated smooth muscle / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / anterograde axonal transport / regulation of organ growth / response to superoxide / regulation of T cell differentiation in thymus / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / cellular response to potassium ion / retrograde axonal transport / regulation of GTPase activity / myeloid cell homeostasis / superoxide anion generation / response to copper ion / superoxide metabolic process / muscle cell cellular homeostasis / superoxide dismutase / heart contraction / Detoxification of Reactive Oxygen Species / superoxide dismutase activity / cellular response to ATP / cellular response to cadmium ion / transmission of nerve impulse / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / regulation of multicellular organism growth / ectopic germ cell programmed cell death / response to axon injury / neuronal action potential / ovarian follicle development / positive regulation of superoxide anion generation / axon cytoplasm / glutathione metabolic process / embryo implantation / removal of superoxide radicals / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / dendrite cytoplasm / reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of phagocytosis / thymus development / placenta development / positive regulation of cytokine production / response to amphetamine / determination of adult lifespan / regulation of mitochondrial membrane potential / locomotory behavior / response to hydrogen peroxide / sensory perception of sound / response to nutrient levels / mitochondrial intermembrane space / negative regulation of inflammatory response / small GTPase binding / regulation of blood pressure / peroxisome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / gene expression / spermatogenesis / response to ethanol / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular iron ion homeostasis / lysosome / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, sumulated annealing, restrained energy minimization
データ登録者Banci, L. / Bertini, I. / Cantini, F. / D'Amelio, N. / Gaggelli, E. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Human SOD1 before harboring the catalytic metal: solution structure of copper-depleted, disulfide-reduced form
著者: Banci, L. / Bertini, I. / Cantini, F. / D'Amelio, N. / Gaggelli, E.
履歴
登録2005年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6904
ポリマ－31,5592
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 600target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Superoxide dismutase [Cu-Zn]


分子量: 15779.430 Da / 分子数: 2 / 変異: C6A, C111S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD1 / プラスミド: PBR322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP1 / 参照: UniProt: P00441, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121HNHA
1323D 15N-separated NOESY
1423D 13C-separated NOESY
152H(C)CH TOCSY
162(H)CCH TOCSY
173TROSY-HN(CA)CB
183TROSY-HNCA
193TROSY HN(CO)CA
1103TROSY HNCO
1113TROSY HN(CA)CO
NMR実験の詳細Text: The reduction of disulfide bridge was accomplished by addition of dithiothreitol (DTT)

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5mM 15N protein sample20mM sodium phosphate, 20mM DTT buffer, pH 5, 90% H2O, 10% D2O
21mM 15N;13C protein sample20mM sodium phosphate, 20mM DTT buffer, pH 5, 90% H2O, 10% D2O
31mM 15N;13C;2H protein sample. The triple labeled dimeric SOD contained about 70% 2H20mM sodium phosphate, 20mM DTT, buffer, pH 5, 90% H2O, 10% D2O
試料状態イオン強度: 20mM sodium phosphate / pH: 5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8003
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMRBrukercollection
NEASYデータ解析
CYANA1.03Herrmann, T., Guntert, P., and Wuthrich, K構造決定
Amber8Pearlman, D. A., Case, D. A., Caldwell, J. W., Ross, W. S., Cheatham, T. E., Ferguson, D. M., Seibel, G. L., Singh, U. C., Weiner, P. K., and Kollman, P. A精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, sumulated annealing, restrained energy minimization
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 600 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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