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万見
- PDB-2a26: Crystal structure of the N-terminal, dimerization domain of Siah ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a26
タイトルCrystal structure of the N-terminal, dimerization domain of Siah Interacting Protein
要素Calcyclin-binding protein
キーワードAPOPTOSIS / helical hairpin / dimerization
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-catenin destruction complex / S100 protein binding / SCF ubiquitin ligase complex / nuclear envelope lumen / tubulin binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / heart development / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity ...beta-catenin destruction complex / S100 protein binding / SCF ubiquitin ligase complex / nuclear envelope lumen / tubulin binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / heart development / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Siah interacting protein, N-terminal / Calcyclin-binding protein, N-terminal / Calcyclin-binding Protein, CS domain / : / Siah interacting protein, N terminal / UVR domain / SGS domain / SGS domain / SGS domain profile. / DNA Excision Repair, Uvrb; Chain A ...Siah interacting protein, N-terminal / Calcyclin-binding protein, N-terminal / Calcyclin-binding Protein, CS domain / : / Siah interacting protein, N terminal / UVR domain / SGS domain / SGS domain / SGS domain profile. / DNA Excision Repair, Uvrb; Chain A / CS domain / CS domain / CS domain profile. / HSP20-like chaperone / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Calcyclin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Santelli, E. / Leone, M. / Li, C. / Fukushima, T. / Preece, N.E. / Olson, A.J. / Ely, K.R. / Reed, J.C. / Pellecchia, M. / Liddington, R.C. / Matsuzawa, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural Analysis of Siah1-Siah-interacting Protein Interactions and Insights into the Assembly of an E3 Ligase Multiprotein Complex
著者: Santelli, E. / Leone, M. / Li, C. / Fukushima, T. / Preece, N.E. / Olson, A.J. / Ely, K.R. / Reed, J.C. / Pellecchia, M. / Liddington, R.C. / Matsuzawa, S.
履歴
登録2005年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcyclin-binding protein
B: Calcyclin-binding protein
C: Calcyclin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7475
ポリマ－17,4293
非ポリマー3172
水4,143230
1
A: Calcyclin-binding protein
B: Calcyclin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9374
ポリマ－11,6192
非ポリマー3172
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area6790 Å2
手法PISA
2
C: Calcyclin-binding protein

C: Calcyclin-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6192
ポリマ－11,6192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
3
A: Calcyclin-binding protein
B: Calcyclin-binding protein
C: Calcyclin-binding protein
ヘテロ分子

A: Calcyclin-binding protein
B: Calcyclin-binding protein
C: Calcyclin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,49310
ポリマ－34,8586
非ポリマー6354
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area9750 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area15910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.793, 152.609, 36.988
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-340-

HOH

21C-120-

HOH

31C-129-

HOH

41C-133-

HOH

51C-134-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer comprising chains A and B. A second dimeric biological assembly is generated by chain C by applying the transformations x, y, z and -x, y, 1/2-z

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Calcyclin-binding protein / CacyBP / hCacyBP / Siah-interacting protein / S100A6-binding protein / PNAS-107


分子量: 5809.732 Da / 分子数: 3 / 断片: N-terminal domain (residues 1-47) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CACYBP, S100A6BP, SIP / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9HB71
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CXS / 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID / 3-(シクロヘキシルアミノ)-1-プロパンスルホン酸


分子量: 221.317 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H19NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: ammonium sulphate, CAPS, lithium sulphate, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-110.826533
シンクロトロンSSRL BL9-220.91833, 0.83208, 0.92014, 0.95369
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2002年3月17日
ADSC QUANTUM 42CCD2002年3月30日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.8265331
20.918331
30.832081
40.920141
50.953691
反射解像度: 1.2→50 Å / Num. obs: 50772 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -4 / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 65
反射 シェル解像度: 1.2→1.22 Å / Rmerge(I) obs: 0.381 / Mean I/σ(I) obs: 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 0.517 / SU ML: 0.024 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.043 / ESU R Free: 0.042 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19833 2568 5.1 %RANDOM
Rwork0.17366 ---
obs0.17489 50769 96.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.758 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.64 Å20 Å20 Å2
2---0.38 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1244 0 19 230 1493
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0211205
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9362.0031607
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0435150
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2199
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02803
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2360.2572
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2150.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8281.5752
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8592.51222
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4093.5453
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.774.5385
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.6921205
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.4212230
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.33321203
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.231 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.245 149
Rwork0.192 2735

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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