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万見
- PDB-2a1f: Crystal Structure of Uridylate kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a1f
タイトルCrystal Structure of Uridylate kinase
要素Uridylate kinase
キーワードTRANSFERASE / Uridylate kinase / PyrH / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


UMP kinase / UMP kinase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / UDP biosynthetic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Uridylate kinase, bacteria / Uridylate kinase / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Gorman, J. / Shapiro, L. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Uridylate kinase
著者: Gorman, J. / Shapiro, L.
履歴
登録2005年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uridylate kinase
B: Uridylate kinase
C: Uridylate kinase
D: Uridylate kinase
E: Uridylate kinase
F: Uridylate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,8286
ポリマ－161,8286
非ポリマー00
水16,015889
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
E: Uridylate kinase
F: Uridylate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9432
ポリマ－53,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area20460 Å2
手法PISA
3
C: Uridylate kinase
D: Uridylate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9432
ポリマ－53,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area21270 Å2
手法PISA
4
A: Uridylate kinase
B: Uridylate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9432
ポリマ－53,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area19760 Å2
手法PISA
5
B: Uridylate kinase
C: Uridylate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9432
ポリマ－53,9432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area21610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.369, 79.889, 79.899
Angle α, β, γ (deg.)94.85, 96.68, 96.88
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細HomoHexamer, generated by chains A, B, C, D, E, F

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要素

#1: タンパク質
Uridylate kinase / UK / Uridine monophosphate kinase / UMP kinase


分子量: 26971.270 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
遺伝子: pyrH, smbA / プラスミド: modified pET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3
参照: UniProt: P43890, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 889 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10% PEG4K, 0.1M Bis-Tris pH6.5, 0.6M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月2日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 105743 / Num. obs: 105743 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / Mean I/σ(I) obs: 2.88 / Num. unique all: 9707 / % possible all: 88.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2BNE

2bne


解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / SU B: 5.127 / SU ML: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.193 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26327 5258 5 %RANDOM
Rwork0.21031 ---
all0.213 105743 --
obs0.21296 105589 96.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.372 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.66 Å20.67 Å20.33 Å2
2---0.54 Å20.54 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10678 0 0 889 11567
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02210816
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210282
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3321.97514542
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.801323840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.13651394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.44624.11438
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.066152002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.911572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.21684
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211972
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022102
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.22328
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.180.210337
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1670.25190
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.26306
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.2764
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1960.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1940.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2240.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.190.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1271.58959
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.161.52938
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.268211020
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.04234413
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9844.53522
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 349 -
Rwork0.253 6617 -
obs--87.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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