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- PDB-23al: Crystal Structure of Extradiol Dioxygenase (Edo4) in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 23al
タイトルCrystal Structure of Extradiol Dioxygenase (Edo4) in complex with 2-hydroxybiphenyl
要素Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Extradiol Dioxygenase / Ring cleaving dioxygenase / 2-hydroxybiphenyl
機能・相同性
機能・相同性情報


dioxygenase activity / ferrous iron binding
類似検索 - 分子機能
Dihydroxybiphenyl dioxygenase BphC D1 / Extradiol ring-cleavage dioxygenase, class I /II / Extradiol ring-cleavage dioxygenases signature. / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase
類似検索 - ドメイン・相同性
2-HYDROXYBIPHENYL / : / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhizorhabdus wittichii RW1 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kayastha, A. / Jangid, K. / Kumar, P.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/PR40141/BTIS/137/16/2021 インド
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2026
タイトル: Structural and mechanistic insights into Edo4, an extradiol dioxygenase in dioxin degradation.
著者: Kayastha, A. / Jangid, K. / Verma, S. / Rana, A. / Kumar, P.
履歴
登録2026年1月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02026年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
B: Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,19711
ポリマ－66,3032
非ポリマー8959
水55831
1
A: Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
B: Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
ヘテロ分子

A: Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
B: Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
ヘテロ分子

A: Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
B: Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
ヘテロ分子

A: Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
B: Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)268,78944
ポリマ－265,2118
非ポリマー3,57836
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area16450 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area83780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.770, 98.770, 152.983
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

-
要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase


分子量: 33151.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhizorhabdus wittichii RW1 (バクテリア)
株: RW1 / 遺伝子: Swit_3046 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A9J9LFP0

-
非ポリマー , 5種, 40分子

#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-CH9 / 2-HYDROXYBIPHENYL / 1,1'-BIPHENYL-2-OL / 2-PHENYLPHENOL


分子量: 170.207 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H10O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.37 % / 解説: Plate shaped
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10% w/v PEG4000, 20% v/v glycerol, 0.03 M halogens, and 0.1 M bicine/Trizma base (pH 8.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年8月25日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→29.24 Å / Num. obs: 18973 / % possible obs: 98.04 % / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 29.25 Å2 / CC1/2: 0.986 / CC star: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.1879 / Rpim(I) all: 0.06878 / Rrim(I) all: 0.2006 / Net I/σ(I): 14.71
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.6019 / Num. unique obs: 1836 / CC1/2: 0.919 / CC star: 0.979 / Rpim(I) all: 0.2127 / Rrim(I) all: 0.6369 / % possible all: 97.56

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0431精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
CrysalisProデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→29.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.904 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.863 / SU B: 30.819 / SU ML: 0.268 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.362 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24875 924 4.9 %RANDOM
Rwork0.21296 ---
obs0.2147 18049 98.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.069 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å20 Å20 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3---0.4 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→29.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4579 0 57 31 4667
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0124749
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0164369
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6531.8156411
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6141.76610024
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3375579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg13.65548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.82110734
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2667
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025744
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021180
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.791.0842328
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.791.0842328
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4221.9392903
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.4221.9392904
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7941.1992421
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.7941.1992422
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.3122.1453509
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.0059.984927
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.9999.984926
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 65 -
Rwork0.303 1270 -
obs--97.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3358-0.03710.25611.9065-0.08451.5010.0009-0.0246-0.11220.0380.0330.25750.0683-0.1933-0.03380.0256-0.0070.01590.09350.01480.049819.976-4.26257.974
21.285-0.1483-0.33681.5635-0.16132.32490.04690.20180.1599-0.23080.0250.0848-0.3279-0.055-0.07190.243-0.0075-0.06350.26380.04940.049323.71215.77218.78
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 297
2X-RAY DIFFRACTION1A301 - 304
3X-RAY DIFFRACTION2B2 - 297
4X-RAY DIFFRACTION2B301 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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